Proteiny, jejich struktura a funkce

Kdekoliv se setkáváme s životem
zjistíme, že je spojena
s jakýmkoli proteinovým tělem.

F. Engels

Cíle Rozšiřte znalosti proteinů jako přírodních polymerů, rozmanitost jejich funkcí ve spojení se strukturou a vlastnostmi; experimentovat s bílkovinami pro realizaci interdisciplinárních spojení a pro rozvoj zájmu studentů.

Studijní plán

  • Role bílkovin v těle.
  • Složení, struktura, vlastnosti bílkovin.
  • Funkce proteinů.
  • Syntéza proteinů.
  • Transformace bílkovin v těle.

LESSON

Role bílkovin v těle

Učitel biologie. Z organických látek v živé buňce hrají důležitou roli proteiny. Jsou to asi 50% hmotnosti buněk. Díky bílkovinám získalo tělo schopnost se pohybovat, množit, růst, vstřebávat potraviny, reagovat na vnější vlivy atd.
"Život je způsob existence proteinových těl, jejichž základním bodem je neustálý metabolismus s okolní vnější povahou a při zastavení tohoto metabolismu také život přeruší, což vede k rozkladu bílkovin," napsal Engels ve svých spisech.

Složení, struktura, vlastnosti bílkovin

Učitelka chemie. Proteiny jsou komplexní vysokomolekulární přírodní sloučeniny vyrobené z a-aminokyselin. Složení bílkovin obsahuje 20 různých aminokyselin, tudíž velké množství bílkovin s různými kombinacemi aminokyselin. Z 33 písmen abecedy můžeme udělat nekonečný počet slov, tedy 20 aminokyselin - nekonečný počet bílkovin. U lidí je až 100 000 proteinů.
Proteiny jsou rozděleny na bílkoviny (jednoduché proteiny) a proteiny (komplexní proteiny).
Počet aminokyselinových zbytků v molekulách je různý: inzulín - 51, myoglobin - 140r bílkoviny od 10 000 do několika milionů.
Historické pozadí. První hypotéza o struktuře proteinové molekuly byla navržena v 70. letech 20. století. Jednalo se o ureidovou teorii struktury proteinů. V roce 1903 navrhl německý vědec E.G. Fisher peptidovou teorii, která se stala klíčem k tajemství struktury proteinů. Fisher navrhl, že proteiny jsou polymery aminokyselinových zbytků spojených peptidovou vazbou NH-CO. Myšlenka, že proteiny jsou polymerní formace, byla vyjádřena v roce 1888 ruským vědcem A.Ya Danilevským. Tato teorie byla potvrzena v dalších dílech. Podle teorie polypeptidu mají proteiny určitou strukturu.
(Demonstrace filmu "Primární, sekundární, terciární struktura bílkovin.")
Mnoho proteinů se skládá z několika polypeptidových částic, které jsou složeny do jedné jednotky. Takže molekula hemoglobinu (C738H1166S2Fe4O208) se skládá ze čtyř podjednotek. Mějte na paměti, že Mr vaječný protein = 36 000, Mr svalový protein = 1 500 000.

Primární struktura proteinu je sekvence střídání aminokyselinových zbytků (všechny vazby jsou kovalentní, silné) (obr. 1).

Vyhledání slov podle masky a definice

Vyhledávání podle klíčových slov

Voltaire byl porovnáván jeho příbuznými s tímto živým zvířetem.

Řečtí řečníci vědí, že ani nebyla bílá.

Dárek pro Veroniku z filmu "Žerty létají".

V Rusku bylo toto zvíře nejprve nazýváno verbalizátorem a později v jednom z druhů tohoto zvířete, které se liší od ostatních v jeho barvě, získal jiný název.

Co kožešinové zvíře učinilo neocenitelný přínos pro rozvoj světového malířství?

Jaký hlodavec žije ve stromech a staví hnízda?

Právě ona letěla s Strelkou.

Kdo nykat ořechy v dutině?

Kdo žije v horké dutině?

"Od větvičky až po větvičky, sportovní, hbitý, agilní, ne pták" (hádanka).

Kožešinové zvíře uvedené v Příběhu cara Saltana.

Které zvíře spí nejdelší - devět měsíců v roce?

Zvíře, na které je píšťalka připojena k ruskému žertu.

Ořechy všechny škubávají.

Zvířata, která by odstřelovač spadl do oka.

Malé zvíře s velkým hustým ocasem, hlodavec.

Přezdívka je pes, který byl ve vesmíru.

Jméno potkana z kresleného seriálu "Belka a Arrow".

Veverka zpívá písně a hnízdí zlaté ořechy jako přírodní jev.

Jeden z dětí vesmírných psů v tanečním seriálu "Belka a Strelka. Nezbedná malá rodina.

Francouzský biochemik a mikrobiolog, jeden z autorů hypotézy o přenosu genetické informace a genetické regulace proteinové syntézy v bakteriálních buňkách.

Hlavní zdroj bílkovin v lidské výživě.

Jeden z dětí vesmírných psů v tanečním seriálu "Belka a Strelka. Nezbedná malá rodina.

Prvek terciární struktury bílkoviny, která je poměrně stabilní a nezávislou strukturou bílkoviny, jejíž skládání probíhá nezávisle na ostatních částech.

Francouzský mikrobiolog, genetik, jeden z autorů hypotézy o přenosu genetické informace a regulaci syntézy proteinů v bakteriálních buňkách.

Francouzský virolog a genetik, výzkumník v teorii regulace syntézy proteinů.

Charakter série animovaných celovečerních filmů "Ice Age", "samčí šavle-ozubená krysa", posedlý žaludy.

Cukrárna se šlehaným vejcem.

Jeden z dětí vesmírných psů v tanečním seriálu "Belka a Strelka. Nezbedná malá rodina.

Cukrovací bílkovina.

Ve svém knížectví zpívá veverka píseň.

Izraelský biochemik, nositel Nobelovy ceny v chemii v roce 2004 za objev rozkladu proteinů zprostředkovaných ubiquitinem.

Co pronásleduje švábovitá veverka Scrat z kresleného seriálu Ice Age?

Tato část DNA je součástí genu, ale neobsahuje informace o sekvenci proteinových aminokyselin.

Sladké jídlo strouhaných jablek nebo marhulen s bílými vejci a cukrem.

Cukrovinkový výrobek, tradičně vyrobený z medu, cukru, vaječného bílku a pražených mandlí nebo jiných ořechů, obvykle obdélníkových nebo kulatých.

Hare hrál tuto hru s veverkami na začátku Marshakovy 12měsíční hry.

Látka vznikla v těle zvířat z produktů rozpadu bílkovin.

Animovaná série "Belka a Strelka. Zloděj. ".

Třetí ve společnosti bílkovin a tuků.

Zvýšená vylučování močoviny v moči, v závislosti na zvýšeném spalování bílkovin nacházejících se v tkáních.

Lék, který zvyšuje syntézu bílkovin v těle.

Francouzský chemik, který izoloval z proteinového hydrolyzátu glycin a leucin.

Produktem částečné hydrolýzy proteinu pojivové tkáně je kolagen, který může vytvářet gely, když se roztok ochladí.

Syntéza proteinů vyžaduje RNA a tuto organellu.

Závažné dědičné onemocnění, ke kterému dochází kvůli nesnášenlivosti s obilnými bílkovinami - lepek.

Protein syntetizovaný pod kontrolou regulačního genu, který se může navázat na operátora, blokuje jeho funkci a tím inhibuje syntézu proteinů.

Ruský fyziolog 20. století, který navrhl ukazatel nutriční hodnoty bílkovin.

Čistá tekutina s chudými bílkovinami uvnitř labyrintu vnitřního ucha.

Ryby bílé ryby žijící mimo pobřeží Antarktidy jsou jedinými obratlovci, které neobsahují červené krvinky a tento protein.

Zvláštní protein v krvi, který je tvořen hlavně v těle, imunizován na bakterie nebo cizí proteiny a dává sraženinu, když se s ním dostane do styku.

Jakékoliv změny v přirozené (nativní) struktuře proteinové molekuly, nukleové kyseliny a jiných biopolymerů, které nejsou doprovázeny prasknutím silných kovalentních chemických vazeb.

Subcelulární struktura sestávající z messengerové RNA a proteinu, zajišťující ukládání dědičných informací v cytoplazmě.

Zvýšené vylučování bílkovin v moči.

Úplné nebo částečné obnovení denaturovaných biopolymerů (nukleových kyselin, proteinů) jejich přirozených vlastností.

Neštandardní aminokyselina, která je součástí kolagenového proteinu a některých glykoproteinů.

Zvýšený obsah bílkovin v žluči.

Zvýšený obsah bílkovin v žluči.

Snížený obsah bílkovin v séru se pozoruje, když je nedostatečný příjem nebo významná ztráta.

Histaminová vazba na sérové ​​proteiny.

Zvýšený obsah bílkovin v krvi.

Metoda separace proteinů na základě pohybu jejich molekul pod působením konstantního napětí v oblasti s hodnotou pH odpovídající isoelektrickému bodu tohoto proteinu.

Počet nalezených definic: 54

Hlavní zdroj bílkovin v lidské výživě, 4 písmena, skanvord

Slovo se čtyřmi písmeny, první písmeno je "M", druhé písmeno je "I", třetí písmeno je "C", čtvrté písmeno je "O", slovo s písmenem "M", poslední je "O". Pokud nevíte slovo z křížovky nebo křížovky, pak vám naše stránky pomohou najít nejsložitější a nejznámější slova.

Hádat hádanku:

Celý týden máme odpočinek, všichni s palačinkami. Doprovázíme studenou zimu a jaro s teplem. Zobrazit odpověď >>

Letí celou noc - myši dostanou. A bude to světlo - Spánek letí do dutiny. Zobrazit odpověď >>

Celá cesta je pokryta hráškem. Zobrazit odpověď >>

Jiné významy slova:

Náhodná hádanka:

Pokud říkáte "nepřijďte!" Přichází to stejně. Pokud říkáte "neopusťte!", Stále to zanechává. Co to je?

Náhodný vtip:

S náhubkem zápěstí se taneční parket stává prstencem.

Skanvordy, křížovky, sudoku, klíčová slova online

Struktura a funkce proteinů

Proteiny (bílkoviny) tvoří 50% suché hmotnosti živých organismů.

Proteiny jsou složeny z aminokyselin. Každá aminokyselina má aminoskupinu a kyselou (karboxylovou) skupinu, jejichž interakce vytváří peptidovou vazbu, a proto se tyto proteiny také nazývají polypeptidy.

Proteinové struktury

Primární - řetězec aminokyselin spojený peptidovou vazbou (silný, kovalentní). Tím, že střídáte 20 aminokyselin v jiném pořadí, můžete získat miliony různých proteinů. Pokud se v řetězci změní alespoň jedna aminokyselina, změní se struktura a funkce proteinu, proto se primární struktura považuje za nejdůležitější v proteinu.

Sekundární - spirála. Zachovávány vodíkovými vazbami (slabé).

Terciární - kulička (míč). Čtyři druhy vazeb: disulfid (sírový most) je silný, ostatní tři (iontové, hydrofobní, vodík) jsou slabé. Každý protein má svou vlastní formu globule, její funkce závisí na tom. Při denaturaci se změní tvar globule a to ovlivňuje práci bílkoviny.

Kvarterní - ne všechny bílkoviny. Skládá se z několika globulí, propojených stejnými vazbami jako v terciární struktuře. (Například hemoglobin.)

Denaturace

Jedná se o změnu tvaru bílkovinných globulí způsobených vnějšími vlivy (teplota, kyselost, slanost, přídavek dalších látek atd.).

  • Pokud jsou účinky na protein slabé (změna teploty o 1 °), dochází k reverzibilní denaturaci.
  • Pokud je náraz silný (100 °), denaturace je nevratná. V takovém případě jsou všechny struktury kromě primárního objektu zničeny.

Proteinové funkce

Existuje mnoho z nich, například:

  • Enzymatické (katalytické) enzymové proteiny zrychlují chemické reakce, protože aktivní centrum enzymu se blíží k látce ve formě, jako klíč k zámku (komplementarita, specificita).
  • Konstrukce (konstrukční) - buňka, s výjimkou vody, sestává převážně z bílkovin.
  • Ochranné protilátky bojují proti patogenům (imunita).

Stále můžete přečíst

Testy a úkoly

Vyberte ten, který je nejvhodnější. Sekundární struktura proteinové molekuly má formu
1) spirály
2) dvojitá šroubovice
3) míč
4) závity

Vyberte ten, který je nejvhodnější. Vodíkové vazby mezi skupinami CO a NH v proteinové molekule dávají tvaru šroubovice charakteristické pro strukturu
1) primární
2) sekundární
3) terciární
4) kvartérní

Vyberte ten, který je nejvhodnější. Proces denaturace proteinové molekuly je reverzibilní, pokud nejsou vazby zničeny.
1) vodíku
2) peptidu
3) hydrofobní
4) disulfid

Vyberte ten, který je nejvhodnější. Kvartérní struktura proteinové molekuly se vytváří jako výsledek interakce
1) části jedné proteinové molekuly podle typu vazeb S-S
2) několik polypeptidových vláken tvořících kuličku
3) části jedné proteinové molekuly v důsledku vodíkových vazeb
4) proteinové globule s buněčnou membránou

Stanovte soulad mezi charakteristikou a funkcí bílkovin, které provádí: 1) regulační, 2) strukturální
A) je součástí centriolů
B) tvoří ribozom
B) je hormon
D) tvoří buněčné membrány
D) mění aktivitu genů.

Vyberte ten, který je nejvhodnější. Sekvence a počet aminokyselin v polypeptidovém řetězci je
1) primární strukturu DNA
2) primární strukturu proteinu
3) sekundární struktura DNA
4) sekundární struktura bílkovin

Vyberte tři možnosti. Proteiny u lidí a zvířat
1) slouží jako hlavní stavební materiál
2) jsou rozděleny ve střevě na glycerol a mastné kyseliny
3) jsou tvořeny z aminokyselin
4) v játrech se změní na glykogen
5) uloženo na skladě
6) jako enzymy urychlují chemické reakce

Vyberte ten, který je nejvhodnější. Sekundární struktura proteinu, která má formu spirály, je udržována vazbami
1) peptidu
2) iontové
3) vodík
4) kovalentní

Vyberte ten, který je nejvhodnější. Jaké vazby určují primární strukturu proteinových molekul?
1) hydrofobní mezi aminokyselinovými radikály
2) vodík mezi polypeptidovými řetězci
3) peptid mezi aminokyselinami
4) vodík mezi skupinami -NH- a -CO-

Vyberte ten, který je nejvhodnější. Primární struktura proteinu je tvořena vazbou
1) vodíku
2) vysoká energie
3) peptidu
4) iontové

Vyberte ten, který je nejvhodnější. Základem tvorby peptidových vazeb mezi aminokyselinami v molekule proteinu je
1) princip komplementarity
2) nerozpustnost aminokyselin ve vodě
3) rozpustnost aminokyselin ve vodě
4) přítomnost karboxylových a aminových skupin


Následující znaky, kromě dvou, se používají k popisu struktury, funkcí zobrazené organické hmoty. Identifikujte dva znaky "vynechat" ze všeobecného seznamu a zapište čísla, pod nimiž jsou uvedeny.
1) má strukturální úrovně uspořádání molekul
2) je součástí buněčných stěn
3) je biopolymer
4) slouží jako matice pro překlad
5) sestává z aminokyselin

Všechny níže uvedené znaky, kromě dvou, mohou být použity k popisu enzymů. Z obecného seznamu identifikujte dva znaky "vypadnutí" a zapište si čísla, která jsou uvedena.
1) jsou součástí buněčných membrán a buněčných organoidů
2) hrají roli biologických katalyzátorů
3) mít aktivní centrum
4) ovlivňují metabolismus regulováním různých procesů
5) specifické proteiny


Podívejte se na obrázek s obrazem polypeptidu a uveďte (A) úroveň jeho organizace, (B) tvar molekuly a (B) typ interakce, která tuto strukturu podporuje. Pro každé písmeno vyberte příslušný výraz nebo odpovídající koncept ze seznamu.
1) primární struktura
2) sekundární struktura
3) terciární struktura
4) interakce nukleotidů
5) kovová vazba
6) hydrofobní interakce
7) fibrilární
8) kulovitý

Buňky, proteiny a geny

Buňky, proteiny a geny

Život je způsob existence proteinových těl.

Naše tělo je říše buněk, z nichž každá je miniaturní továrna na výrobu bílkovin. Mnoho z těchto základních makromolekul může být izolováno z těla ve formě bělavých prášků, které jsou uloženy v důsledku chemických reakcí na dně trubice. Jméno tedy. Pamatujte si - ve vroucí vodě se část obsahu kuřecích vajec také stává bílou.

Proteinové molekuly jsou podobné dlouhým řetězcům perliček, ve kterých roli jednotlivých jednotek hraje 20 různých aminokyselin, které mohou být vzájemně propojeny v libovolném pořadí. Pokud porovnáme aminokyseliny s písmeny abecedy, potom budou proteiny podobné slovům z nich, jen velmi dlouhé. Představte si, jak vytvořit samostatný protein je velmi jednoduché. Představte si, že na stole máte 20 skleněných džbánek, z nichž každý je naplněn perličkami jiné barvy. Perličky jsou aminokyseliny. Začínáte vytvářet řetězec takových korálků, postupně je vezmete náhodně z plechovek a přitisknete je na nit. V důsledku toho získáte vícebarevný řetěz. To je model proteinové molekuly. Počet různých variant proteinů, složených pouze z pěti aminokyselin, již přesahuje tři miliony. Složení průměrného proteinu je 100-200 aminokyselin. Je zřejmé, že řada takovýchto řetězců bude měřena absolutně astronomickými čísly.

Proteiny jsou jedním z hlavních "stavebních materiálů", které tvoří buňky a mnoho částí našeho těla. Například hlavně svalová vlákna, šlachy, vazy, vlasy a nehty jsou vyrobeny z bílkovin. Některé proteiny jsou podobné nákladním automobilům - přepravují různé látky v těle. Dobrým příkladem je hemoglobinový protein nacházející se v červených krvinkách. Je schopen připojit dvě molekuly kyslíku během pouhých dvou setin sekundy a pak je přenést přes krevní cévy do kterékoli části těla. Speciální bílkoviny vnímají světlo a barvu, jiné přispívají k průchodu nervových signálů a další - imunoglobuliny - bojují proti cizím mikroorganismům. Mnoho bílkovin jsou enzymy. Bez nich by bylo nemožné strávit potravu a dokonce i jakoukoli transformaci chemických sloučenin v procesu metabolismu. Prakticky každá chemická reakce v našem těle, v důsledku čehož se jedna látka převádí na jinou, se provádí pomocí vlastního proteinkového enzymu. Bez nadsázky můžeme říci, že pomocí bílkovin vytváří buňka všechny své další molekuly.

Z toho vyplývá, že pokud se budeme ptát, abychom vytvořili živou buňku, první věc, kterou potřebujeme, je informace o všech jejích proteinech. Existuje mnoho, ale ne nekonečné číslo. Například počet různých variant bílkovin v koliformních bakteriích se odhaduje na dva tisíce. Předpokládá se, že buňky složitějších organizovaných tvorů, včetně lidí, obsahují asi tři tisíce různých variant bílkovin. Informace o struktuře bílkovin, jak už víte, jsou ve skutečnosti omezeny na sekvenci aminokyselin, z nichž je složena. Tyto informace jsou pro každý organismus nejdůležitější a cennější. Musí být uloženy a předány z generace na generaci.

Informace o složení aminokyselin v tělových proteinech jsou zaznamenávány v molekulách DNA. Tato zkratka, kterou pravděpodobně narazíte, pochází ze slov "Deoxyribonukleová kyselina", které svou délkou naznačují složitost struktury této polymerní makromolekuly. Každý polymer se skládá z monomerů - zvláštních kuliček, které jsou spojeny do složitějších struktur. DNA monomery se nazývají nukleotidy. Oni dostali své jméno od latinského slova jádro - jádro, protože molekuly DNA jsou hlavně v jádrech buněk.

Nedotkne se všech jemností organizace DNA. Postačí připomenout, že v populární literatuře se tato "molekula života" často porovnává s dlouhým textem. Tato obrazová analogie je jistě pravda. Stačí si uvědomit, že na rozdíl od běžných textů nejsou DNA odhalení napsány třicet tři, ale pouze čtyři "dopisy". Jejich úlohu hrají speciální chemické sloučeniny: dusíkaté báze adenin, thymin, guanin a cytosin. Často jsou zobrazeny na schématech ve formě čtyř písmen: A, T, G, C. Tyto "písmena" v řetězci DNA se navzájem lineárně spojují a vytvářejí jednu dlouhou "linii". Každá trojnásobná dusíkatá báze kóduje jednu aminokyselinu. Segment DNA, na kterém jsou zaznamenány informace o jediném proteinu, se nazývá gen. Jinými slovy, informace o každém z vašich proteinů jsou uloženy na svém segmentu DNA molekuly.

Molekula DNA je dvojnásobná. Skládá se ze dvou navzájem stočených řetězců. Jakýkoliv adenin umístěný na stejném řetězci je spojen s druhým chemickým spojem s druhým tyminem a druhou chemickou vazbou a guaninem s cytosinem - třemi. Obrázkově si představte, že struktura DNA je rychlá. Koupit v obchodě dlouhý zip a otočit ho spirálovitě. Zde máte model DNA! Samostatné zipové zuby budou hrát roli dusíkatých bází A, T, G a C. Zároveň si představte, že tyto zuby jsou čtyři různé typy a jsou spojeny dohromady ve dvojicích a analogie DNA bude ještě dokončena!

V každé buňce vašeho těla je malá bublina - jádro. V něm jsou umístěny dlouhé řetězce molekul DNA, které zaznamenaly informace o všech bílkovinách ve vašem těle. Pokaždé, když buňka potřebuje syntetizovat novou kopii některého z jejích proteinů, získává informace o své struktuře z jádra. Celulární jádro tak připomíná pevný disk počítače, v jehož paměti jsou uloženy různé informace, data a dokumenty. Všechny genetické informace o buňce nebo organismu se nazývají genotyp. Externí projev těchto informací, tj. Bílkovin, tkání, orgánů, stejně jako ukazatele jako například velikost, barva a tvar, tvoří fenotyp (řecký phaino - já show).

Fenotyp je sbírka tělesných prvků, které lze registrovat, zvážit a měřit. Tuto analogii můžete přinést. Informace na pevném disku počítače jsou podobné genotypu. Samotné informace nelze vidět. Ale projevy těchto informací na obrazovce monitoru jsou zcela zřejmé.

Nebylo by příliš velké přehnané porovnávat řetězce DNA uložené v jádrech buněk s báječnou jehlou, která spočívala ve vejci, která byla v kachnu, která seděla v rakvi... Vzpomínáte si na příběh Koshcheje? Je třeba se dostat na jehlu a rozbít ji, jak končí život nesmrtelného starce. Obecně platí stejná situace s DNA. Mnoho z jeho škod, které se nazývají mutace, může někdy vést k katastrofickým následkům!

Správná poloha každého ze čtyř znaků A, T, G a C v DNA a jejich přesné spojení se znaky na opačném řetězci jsou pro správné fungování buňky velmi důležité. Dokonce i jediné "překlep" v textu DNA může vést k vážným důsledkům. Jelikož, jak již bylo zmíněno, každé tři znaky kódují jednu aminokyselinu, v důsledku změny dokonce jedné značky v DNA buňka začne produkovat protein, ve kterém může být jedna aminokyselina nahrazena jinou aminokyselinou. Pokud tato aminokyselina hraje v tomto proteinu klíčovou roli, bude její práce výrazně narušena. Jinými slovy, "typos" v DNA může hrát osudnou roli, jako v textech důležitých dokumentů. Soudce bude číst "beat" místo "pít" a odsouzený nebude dost dobrý!

Nezapomeňte, že takové vady jsou zejména příčinou určitých druhů rakoviny. V důsledku mutací, které mohou být způsobeny zvýšenou dávkou záření, přebytkem ultrafialového záření nebo působením speciálních karcinogenních látek, dochází k poškození v DNA buňky. Pokud tyto stránky (geny) kódují proteiny důležité pro život buňky, následky takového poškození mohou být dramatické. V nejlepším případě buňka nebude schopna provést potřebnou práci a v nejhorším případě se bude také nekontrolovatelně množit, což povede ke vzniku nádoru.

Ovšem budeme hovořit o mechanismech rakovinných buněk a různých typech poškození v DNA. Nyní je nutné pouze vzpomenout na jednoduché školní pravdy:

1. Informace o struktuře všech proteinů lidského těla jsou zaznamenány v molekulách DNA.

2. Část DNA s informacemi o jednom konkrétním proteinu se nazývá gen.

Jednoduché a složité proteiny

Jsou nazývány jednoduché proteiny, které po hydrolyzi se rozkládají pouze na aminokyseliny. Jméno je poměrně libovolné, protože většina z takzvaných jednoduchých proteinů v buňkách je spojena s jinými nebolekovými molekulami.

Přesto jsou tradičně rozlišovány následující skupiny jednoduchých proteinů:

1. Histony - hlavní proteiny s nízkou molekulovou hmotností, jsou zapojeny do balení DNA buněk, jsou vysoce konzervativní proteiny, mutace v nich jsou fatální. Existuje pět histonových frakcí: frakce H1 je bohatá na lysin, frakce H2A a H2b jsou mírně bohaté na lysin a frakce H3 a H4 jsou bohaté na arginin. Aminokyselinová sekvence histonů se ve vývoji změnila jen málo, histony savců, rostlin a kvasinek jsou velmi podobné. Například lidský a pšeničný H4 se liší pouze několika aminokyselinami, kromě velikosti proteinové molekuly a její polarity jsou zcela konstantní. Z toho můžeme konstatovat, že histony byly optimalizovány v době společného předchůdce zvířat, rostlin a hub (před více než 700 miliony lety). Přestože se v histonových genech od té doby vyskytly nespočetné bodové mutace, zřejmě vedly k vyhynutí mutantních organismů.

2. Protaminy jsou skupina nejjednodušších nízkomolekulárních proteinů, mají výrazné základní vlastnosti vzhledem k obsahu 60-85% argininu, jsou dobře rozpustné ve vodě, jsou analogy histonů, ale zabarvují DNA více ve spermatozoatech na obratlovcích, aby se zabránilo přerušení buněčného dělení.

3. Prolaminy jsou obilné bílkoviny, obsahují 20-25% kyseliny glutamové a 10-15% prolin, rozpustné v 60-80% alkoholu, zatímco jiné bílkoviny se při těchto podmínkách vysráží. V prolaminu téměř žádný lysin, který významně snižuje nutriční hodnotu rostlinných bílkovin.

4. Gluteny jsou také bílkoviny rostlinného původu, které tvoří většinu lepku z obilovin.

5. Albuminy - krevní proteiny, tvoří více než polovinu bílkovin v krvi, patří do globulárních proteinů, jsou rozpustné ve vodě a slabé roztoky solí, vysráženy v nasyceném roztoku (NH4).2SO4, Izoelektrický bod - 4.7 má vysoký negativní náboj na pH krve. Lidský krevní albumin se skládá z jediného polypeptidového řetězce obsahujícího 584 aminokyselinových zbytků s vysokým obsahem kyseliny asparagové a kyseliny glutamové. Molekula má tři opakující homologní domény, z nichž každá obsahuje šest disulfidických můstků. Lze předpokládat, že v průběhu evoluce byl gen určující tento protein duplikován dvakrát. Albumin způsobuje hlavní osmotický tlak krve (nazývá se oncotickou cestou) a má schopnost vázat lipofilní látky, díky níž může přenášet mastné kyseliny, bilirubin, léčivé látky, některé steroidní hormony, vitamíny, vápník a hořčík. Albuminy existují v rostlinných buňkách, kde jsou charakterizovány vysokým obsahem methioninu a tryptofanu.

6. Globuliny - globulární plazmatické proteiny se rozpustí pouze ve slabém roztoku NaCl v nenasyceném roztoku (NH4).2SO4 vysráženy, v důsledku čehož mohou být odděleny od albuminu. Poměr albuminu a globulinů je důležitou biochemickou charakteristikou krve, která se udržuje na konstantní úrovni. Globuliny během elektroforézy jsou rozděleny do několika frakcí:

a1 - antitrypsin, antichymotrypsin, protrombin, kortikosteroidy transcortin, progesteronový transportér, tyroxin-transferující globulin;

a2 - antitrombin, cholinesteráza, plazminogen, makroglobulin, vazebné proteázy a transport iontů zinku, proteiny přenášející retinol, proteiny přenášející vitamín D;

β - obsahuje transferin, železo nesoucí, ceruloplasmin, měď nesoucí, fibrinogen, globulin nesoucí pohlavní hormon, transcobalamin, vitamín B12, C-reaktivní protein, který aktivuje systém komplementu;

Existují také rostlinné globuliny, vyznačují se vysokým obsahem argininu, asparaginu a glutaminu a skládají se ze dvou frakcí.

7. Skleroproteiny - bílkoviny, které jsou nerozpustné nebo částečně rozpustné ve vodě, vodné roztoky neutrálních solí, ethanol a směsi ethanolu s vodou. Jedná se o vláknité bílkoviny (keratiny, kolagen, fibroin atd.), Jsou vysoce rezistentní vůči chemickým činidlům, působí proteolytické enzymy a mají strukturní funkci v těle.

8. Toxické proteiny - toxiny hadího jedu, škorpiónů, včel. Jsou charakterizovány velmi nízkou molekulovou hmotností.

Komplexní proteiny jsou proteiny, které se během hydrolýzy rozkládají na aminokyseliny a neproteinové látky. Pokud je proteinová složka silně spojená s proteinovou složkou, pak se nazývá protetická skupina.

Komplexní proteiny jsou rozděleny do typů v závislosti na neproteinové složce.

Chromoproteiny - obsahují barevnou látku jako protetickou skupinu.

Rozdělena do tří skupin:

a) hemoproteiny (železné porfyriny) - hemoglobin, myoglobin, cytochromy, katalázu, peroxidázu,

c) flavoproteiny - FAD a FMN, které jsou součástí oxidoreduktáz.

Metaloproteiny - obsahují kromě bílkovin ionty jednoho nebo více kovů. Patří mezi ně proteiny obsahující nehemeinické železo, stejně jako proteiny koordinované s atomy kovu v komplexních enzymových proteinech:

a) feritin - vysokomolekulární ve vodě rozpustný komplexní protein obsahující přibližně 20% železa, koncentrovaný ve slezině, játra, kostní dřeň, hraje roli v depotu železa v těle. Železo v feritinu je v oxidované formě (FeO · OH)8· (FeO · PO3H2) a atomy železa jsou vázány na atomy dusíku peptidových skupin;

b) transferin - část frakce β-globulinu, obsahuje 0,13% železa, je nosičem železa v těle. Atom železa se kombinuje s proteinem pomocí koordinačních vazeb pro hydroxylové skupiny tyrosinu.

Fosfoproteiny - proteiny obsahující kyselinu fosforečnou připojené esterovou vazbou na hydroxylové radikály serin a threonin. Obsah kyseliny fosforečné dosahuje 1% fosfoproteinů. Proveďte funkci výživy skladováním fosforu k vytvoření kostní a nervové tkáně.

Zástupci fosfoproteinů jsou:

a) vitelin - bílý vaječný žloutek;

b) ichtulin - fosfoprotein z ryb.

c) kaseinogen, fosfoprotein mléka, existuje ve formě rozpustné soli s Ca2 +, při koagulaci mléka se oddělí Ca2 + a kasein se vysráží;

Lipoproteiny - proteiny, které obsahují neutrální tuky, volné mastné kyseliny, fosfolipidy, cholesteridy jako protetické skupiny. Lipoproteiny jsou součástí cytoplazmatické membrány a intracelulárních membrán jádra, mitochondrií, endoplazmatického retikulu a jsou také přítomny ve volném stavu (hlavně v krevní plazmě). Lipoproteiny jsou stabilizovány nekovalentními vazbami různého charakteru.

Plazmatické lipoproteiny mají charakteristickou strukturu: uvnitř je kapka tuku (jádro) obsahující nepolární lipidy (triacylglyceridy, esterifikovaný cholesterol); kapka tuku je obklopena pláštěm, který se skládá z fosfolipidů a volného cholesterolu, jejichž polární skupiny jsou přeměněny na vodu a hydrofobní jsou ponořeny do jádra; Proteinová část je reprezentována bílkovinami nazývanými apoproteiny. Apoproteiny hrají rozhodující roli ve fungování lipoproteinů: slouží jako rozpoznávací molekuly membránových receptorů a esenciálních partnerů pro enzymy a proteiny, které se podílejí na metabolismu a metabolismu lipidů.

Plazmatické lipoproteiny jsou rozděleny do několika skupin:

- transportních lipidů chylomikronů (CM) z střevních buněk do jater a tkání;

- pre-β-lipoproteiny (lipoproteiny s velmi nízkou hustotou - VLDL), transportní lipidy syntetizované v játrech;

- β-lipoproteiny (lipoproteiny s nízkou hustotou - LDL), transport cholesterolu do tkáně;

- a-lipoproteiny (lipoproteiny s vysokou hustotou - HDL), transport cholesterolu z tkání do jater, odstranění přebytku cholesterolu z buněk, darování apoproteinů pro jiné lipoproteiny.

Čím větší lipidové jádro, to znamená větší část nepolárních lipidů, tím nižší je hustota lipoproteinového komplexu. Chylomikrony nemohou proniknout do cévní stěny vzhledem k jejich velké velikosti a HDL, LDL a částečně VLDL. HDL je však díky své malé velikosti snadněji odstraněna ze stěny lymfatickým systémem, navíc mají vyšší procento bílkovin a fosfolipidů a metabolizují rychleji než ty, které jsou bohaté na cholesterol a triacylglycerid LDL a VLDL.

Glykoproteiny - obsahují uhlohydráty a jejich deriváty, silně spojené s proteinovou částí molekuly. Sacharidové složky kromě informační (imunologické) funkce významně zvyšují stabilitu molekul k různým chemickým a fyzikálním účinkům a chrání je před působením proteáz.

Glykosylované proteiny jsou nejčastěji vnější stranou cytoplazmatické membrány a sekretovány z buněčných proteinů. Spojení mezi sacharidovou složkou a proteinovou částí v různých glykoproteinech probíhá prostřednictvím komunikace jednou ze tří aminokyselin: asparagin, serin nebo threonin.

Glykoproteiny zahrnují všechny plazmatické proteiny, s výjimkou albuminů, glykoproteinů cytoplazmatické membrány, některých enzymů, některých hormonů, glykoproteinů sliznic, krve antifrozen z antarktických ryb.

Příkladem glykoproteinů jsou imunoglobuliny - rodina glykoproteinů ve tvaru Y, ve kterých oba píky mohou vázat antigen. Imunoglobuliny v těle jsou ve formě membránových proteinů na povrchu lymfocytů a ve volné formě v krevní plazmě (protilátky). Molekula IgG je velký tetramer dvou identických těžkých řetězců (H-řetězců) a dvou identických lehkých řetězců (řetězců L). V obou řetězcích H je kovalentně vázaný oligosacharid. IgG těžké řetězce sestávají ze čtyř globulárních domén V, C1, S2, S3, lehké řetězce - ze dvou globulárních domén V a C. Písmeno C znamená konstantní oblasti, proměnnou V. Oba těžké řetězce, stejně jako lehký řetězec s lehkým řetězcem, jsou propojeny disulfidovými můstky. Domény uvnitř jsou také stabilizovány disulfidovými mosty.

Domény mají délku asi 110 aminokyselinových zbytků a mají vzájemnou homologii. Taková struktura, samozřejmě, vznikla v důsledku duplikace genu. V centrální oblasti molekuly imunoglobulinu je kloubová oblast, která dává protilátkám intramolekulární pohyblivost. Imunoglobuliny jsou rozděleny enzymem papain na dvě Fab a jeden fc-fragment. Obě fab-fragmenty sestávají z jedné L-řetězce a N-koncové části H-řetězce a zachovávají schopnost vázat antigen. Fc-fragment sestává z C-terminální poloviny obou H-řetězců. Tato část IgG provádí funkce vazby na buněčný povrch, interaguje s komplementovým systémem a podílí se na přenosu imunoglobulinů buňkami.

Glycophorin, glykoprotein v membráně erytrocytů, obsahuje asi 50% sacharidů ve formě dlouhého polysacharidového řetězce kovalentně připojeného k jednomu z konců polypeptidového řetězce. Sacharidový řetězec vyčnívá směrem ven z vnější strany membrány, obsahuje antigenní determinanty, které určují krevní skupinu, navíc existují oblasti, na kterých jsou vázány některé patogenní viry. Polypeptidový řetězec je ponořen do membrány umístěný uprostřed molekuly glycophorinu, hydrofobní peptidová oblast prochází lipidovou dvojvrstvou, polární konec s negativně nabitým glutamátem a aspartát zůstává ponořen do cytoplazmy.

Proteoglykany - liší se od glykoproteinů poměrem sacharidů a proteinových částí. V glykoproteinech je na některých místech glykozylátovaná velká molekula bílkovin glykosylovaná sacharidovými zbytky, proteoglykany se skládají z dlouhých uhlovodíkových řetězců (95%), spojených s malým množstvím bílkovin (5%). Proteoglykany jsou hlavní látkou extracelulární matrice pojivové tkáně, jsou také nazývány glykosaminoglykany, mukopolysacharidy. Sacharidová část je představována lineárními nerozvětvenými polymery konstruovanými z opakujících se disacharidových jednotek, jejichž složení nutně zahrnuje zbytky monomeru glukosaminu nebo galaktosaminu a kyseliny D- nebo L-iduronové.

Složení proteoglykanů zahrnuje 0,04% křemíku, tj. 130 až 280 opakujících se jednotek živočišných proteoglykanů, které tvoří jeden atom tohoto prvku, mezi zástupci rostlinné říše je obsah křemíku v pektinů přibližně pětkrát vyšší. Předpokládá se, že kyselina orthosilicová Si (OH)4 reaguje s hydroxylovými skupinami uhlovodíků, což vede k tvorbě etherických vazeb, které mohou hrát roli mostů mezi řetězci:

Někteří zástupci proteoglykanů:

1. Kyselina hyaluronová je velmi rozšířený proteoglykan. Je přítomen v pojivové tkáni zvířat, sklovitého těla oka, v synoviální tekutině kloubů. Navíc se syntetizuje různými bakteriemi. Hlavními funkcemi kyseliny hyaluronové jsou vazba vody v mezibuněčném prostoru, zadržení buněk v matrici podobném želé, mazací vlastnosti a schopnost zmírňovat otřesy, účast na regulaci tkáňové propustnosti. Podíl bílkovin je 1-2%.

Disacharidová jednotka sestává z rezidua kyseliny glukuronové a zbytku N-acetylglukosaminu, spojeného glykosidovou vazbou β (1 → 3) a disacharidové jednotky jsou spojeny glykosidickým článkem β (1- → 4). Vzhledem k přítomnosti β (1 → 3) vazeb, molekula kyseliny hyaluronové, která počítá několik tisíc monosacharidových zbytků, přijímá konformaci šroubovice. Na každé otočení šroubovice jsou tři disacharidové bloky. Hydrofilní karboxylové skupiny zbytků kyseliny glukuronové lokalizované na vnější straně šroubovice mohou vázat Ca 2+ ionty. Vzhledem k silné hydrataci těchto skupin hyaluronová kyselina a další proteoglykany při tvorbě gelů váží 10 000 násobek objemu vody.

zbytek kyseliny glukuronové + N-acetylglukosaminový zbytek

2. Chondroitin sulfáty - liší se od kyseliny hyaluronové tím, že místo N-acetylglukosaminu obsahuje N-acetylgalaktosamin-4 (nebo 6) -sulfát. Chondroitin-4-sulfát je lokalizován především v chrupavce, kostě, rohovce a embryo-chrupavce. Chondroitin-6-sulfát - v kůži, šlachách, vazy, pupečníku, srdečních chlopních.

3. Heparin je antikoagulant krve a lymfy savců, syntetizovaný žírnými buňkami, které jsou prvkem pojivové tkáně. Je spojena s proteoglykanem chemickou strukturou - disacharidová jednotka se skládá z rezidua glukuronát-2-sulfátu a zbytku N-acetyl-glukosamin-6-sulfátu. Existuje několik typů heparinů, jejichž struktura je mírně odlišná. Heparin je velmi silně vázán na bílkoviny. Sacharidový řetězec heparinu a chondroitin sulfátů je připojen k proteinu prostřednictvím O-glykosidické vazby, která spojuje konečný uhlovodíkový zbytek a serinový zbytek molekuly proteinu.

4. Murein - hlavní strukturální polysacharid bakteriálních buněk. V mureinu jsou zbytky dvou různých monosacharidů vázaných v poloze β (1-> 4): N-acetylglukosamin a kyselina N-acetylmuramová, charakteristická pro murein, se střídají. Posledně jmenovaný je jednoduchý ester kyseliny mléčné s N-acetylglukosaminem. V buněčné stěně je karboxylová skupina kyseliny mléčné spojena amidovou vazbou k penta-peptidu, který spojuje jednotlivé řetězce mureinu s trojrozměrnou síťovou strukturou.

Nukleoproteiny jsou komplexní proteiny, ve kterých nukleové kyseliny působí jako neproteinové části.

Přes tuto rozmanitost proteinů, která existuje v buňkách, příroda vlastně nepřekročila všechny možné kombinace aminokyselin. Většina bílkovin pochází z omezeného počtu rodových genů.

Homologní proteiny se nazývají, že mají stejné funkce u různých druhů, například hemoglobin ve všech obratlovcích transportuje kyslík, cytochrom c ve všech buňkách se účastní procesů biologické oxidace.

Homologní proteiny většiny druhů:

a) mají stejnou nebo velmi blízkou molekulovou hmotnost;

b) v mnoha polohách obsahují stejné aminokyseliny, nazvané invariantní zbytky;

c) v některých pozicích existují významné rozdíly v aminokyselinové sekvenci, tzv. variabilní oblasti;

d) obsahují homologní sekvence - soubor podobných znaků v aminokyselinové sekvenci srovnávaných proteinů; kromě stejných aminokyselin, tyto sekvence obsahují aminokyselinové radikály, ačkoli se liší ve svých fyzikálně-chemických vlastnostech.

Srovnání aminokyselinové sekvence homologních proteinů odhalilo:

1) konzervativní, invariantní aminokyselinové zbytky jsou důležité pro vytvoření jedinečné prostorové struktury a biologické funkce těchto proteinů;

2) přítomnost homologních proteinů naznačuje společný evoluční původ druhu;

3) počet variabilních aminokyselinových zbytků v homologních proteinech je úměrný fylogenetickým rozdílům mezi srovnávanými druhy;

4) v některých případech i malé změny v aminokyselinové sekvenci mohou způsobit poruchy vlastností a funkcí bílkovin;

5) však ne všechny změny aminokyselinové sekvence způsobují poruchy biologických funkcí proteinů;

6) nejvíce narušení struktury a funkce proteinů dochází při nahrazení aminokyselin obsažených v jádru skládajících se z bílkovin, které jsou součástí aktivního centra, na průsečíku polypeptidového řetězce během tvorby terciární struktury.

Proteiny mající homologní oblasti polypeptidového řetězce, podobnou konformaci a příbuzné funkce jsou rozlišovány do skupin proteinů. Například serin proteinasy jsou rodinou proteinů, které fungují jako proteolytické enzymy. Některé aminokyselinové substituce vedly ke změně substrátové specificity těchto proteinů a vzniku funkční diverzity v rámci rodiny.

Úrovně strukturní organizace proteinové molekuly. Funkce proteinů.

Téma: "ÚROVNĚ STRUKTURÁLNÍ ORGANIZACE PROTEINOVÉHO MOLEKULU. FUNKCE PROTEINŮ »

1. Struktura aminokyselin, které tvoří protein. Klasifikace aminokyselin na základě vlastností jejich radikálů.

2. Primární struktura proteinu. Peptidová vazba, zvláštnosti její tvorby, pravidla psaní a nomenklatury peptidů. Rozpustnost peptidů ve vodě a organických rozpouštědlech.

3. Koncepce úrovní strukturní organizace proteinových molekul, typy chemických vazeb, které stabilizují jednotlivé úrovně. Příklady fibrilárních a globulárních proteinů.

4. Fyzikální a chemické vlastnosti bílkovin (molekulová hmotnost, izoelektrický bod, rozpustnost ve vodě). Denaturace bílkovin: faktory způsobující denaturaci; příklady využití procesu denaturace v medicíně.

5. Funkce proteinů (příklady). Interakce proteinů s ligandy jako základ pro fungování proteinů.

6. Koncept jednoduchých a komplexních proteinů. Jednoduché proteiny: protaminy, histony, albumin, globuliny, kolagen, elastin, keratin (charakteristiky složení aminokyselin, molekulová hmotnost, konformace, rozpustnost ve vodě).

7. Koncepce metod separace proteinů: chromatografické metody (gelová filtrace, iontová výměna, hydrofobní, afinitní chromatografie); elektroforetické metody; ultracentrifugace, vysolování, dialýza. Příklady použití metod pro separaci proteinů v lékařství a farmacie.

Úrovně strukturní organizace bílkovin. Typy odkazů, které tvoří každou strukturu. Možnosti organizační struktury v každé úrovni.

Obvykle se rozlišují čtyři úrovně strukturní organizace proteinové molekuly: primární, sekundární, terciární a kvartérní. Zvažte vlastnosti každé z těchto úrovní.

2.1.1. Primární struktura proteinu je sekvence střídání aminokyselin v polypeptidovém řetězci. Tato struktura je tvořena peptidovými vazbami mezi a-aminoskupinou a a-karboxylovými skupinami aminokyselin (viz 1.4.2). Mějte na paměti, že i malé změny v primární struktuře bílkovin mohou výrazně změnit své vlastnosti. Příkladem onemocnění, které vznikají v důsledku změny primární struktury proteinu, je hemoglobinopatie (hemoglobinóza).

Hemoglobin A (Hb A) je přítomen v erytrocytech zdravých dospělých. Někteří lidé mají v krvi abnormální (modifikovaný) hemoglobin - hemoglobin (Hb S). Jediný rozdíl mezi primární strukturou HbS a Hb A je nahrazení hydrofilního zbytku kyseliny glutamové hydrofobním zbytkem valinu v koncové části jejich β-řetězců:

Jak víte, hlavní funkcí hemoglobinu je transport kyslíku do tkání. Za podmínek sníženého parciálního tlaku O2 se rozpustnost hemoglobinu S ve vodě a jeho schopnost vážit a přenášet kyslík snižuje. Erythrocyty se srdeční tvar a rychle zhroutí, v důsledku čehož se rozvíjí anemie (srpkovitá anémie).

Bylo zjištěno, že sekvence aminokyselinových zbytků polypeptidového řetězce proteinu nese informace nezbytné pro vytvoření prostorové struktury proteinu. Bylo zjištěno, že každá polypeptidová sekvence odpovídá pouze jednomu stabilnímu variantu prostorové struktury. Proces skládání polypeptidového řetězce do pravidelné trojrozměrné struktury se nazývá skládání.

Až do nedávné doby se předpokládalo, že tvorba prostorové struktury proteinu nastává spontánně bez účasti všech složek. Nicméně relativně nedávno bylo zjištěno, že to platí pouze pro relativně malé proteiny (asi 100 aminokyselinových zbytků). Při procesu skládání větších proteinů se podílejí speciální bílkoviny - chaperony, které umožňují rychle vytvořit správnou prostorovou strukturu bílkovin.

2.1.2. Sekundární struktura proteinu je způsob skládání polypeptidového řetězce do helikální nebo jiné konformace. Současně se vytvářejí vodíkové vazby mezi skupinami CO a NH peptidového řetězce jednoho řetězce nebo sousedních polypeptidových řetězců. Existuje několik typů sekundární struktury peptidových řetězců, z nichž hlavní jsou a-helix a β-složená vrstva.

α-helix - tuhá konstrukce, má tvar tyče. Vnitřní část této tyče vytváří pečlivě zkroucenou peptidovou kostru, radikály aminokyselin směřují ven. V tomto případě skupina CO z každého aminokyselinového zbytku interaguje s NH-skupinou čtvrtého zbytku z ní. Na každé otočení šroubovice je 3,6 aminokyselinových zbytků a rozteč šroubovice je 0,54 nm (obrázek 2.1).

Obrázek 2.1. α-helix.

Některé aminokyseliny brání koagulaci řetězce v α-helixu a na místě jejich umístění je kontinuita šroubovice přerušena. Tyto aminokyseliny zahrnují prolin (ve kterém je atom dusíku součástí rigidní kruhové struktury a rotace kolem N-C a vazby je nemožná), stejně jako aminokyseliny s nabitými radikály, které elektrostaticky nebo mechanicky zabraňují tvorbě α-helixu. Pokud jsou v jedné cívce (přibližně 4 aminokyselinové zbytky) dva takové radikály (nebo více), interagují a deformují šroubovice.

B-složená vrstva se liší od α-šroubovice tím, že má plochý, nikoli tyčovitý tvar. Je vytvořena pomocí vodíkových vazeb v jednom nebo několika polypeptidových řetězcích. Peptidové řetězce mohou být umístěny v jednom směru (paralelně) nebo v opačných směrech (protiparalelní), připomínající akordeonové kožešiny. Boční radikály jsou nad a pod rovinou vrstvy.

Obrázek 2.2. β-Skládaná vrstva.

Všimněte si, že druh sekundární struktury proteinu je určen primární strukturou. Například na místě prolinového zbytku (atomy pyrrolidinového kruhu v prolině leží ve stejné rovině) peptidový řetězec vytváří ohyb a vodíkové vazby mezi aminokyselinami se nevytvářejí. Proto proteiny s vysokým obsahem prolinu (například kolagen) nejsou schopny tvořit a-šroubovice. Radikály aminokyselin, které nesou elektrický náboj, také brání spiralizaci.

2.1.3. Terciární struktura proteinu je rozložení všech atomů proteinové molekuly ve vesmíru, nebo jinými slovy prostorové balení spirálovitého polypeptidového řetězce. Hlavní úlohu při tvorbě terciární struktury proteinu hrají vodíkové, iontové, hydrofobní a disulfidové vazby, které jsou vytvořeny v důsledku interakce mezi aminokyselinovými radikály.

  • Vodíkové vazby se tvoří mezi dvěma polárními nenabitými radikály nebo mezi nenabitými a nabitými radikály, například radikály serinu a glutaminu:

  • Ionové vazby se mohou vyskytovat mezi proti sobě nabitými radikály, jako je glutamát a arginin:

  • Hydrofobní interakce jsou charakteristické pro nepolární radikály, například valin a leucin:

  • Disulfidové vazby se tvoří mezi SH-skupinami dvou cysteinových radikálů umístěných v různých částech polypeptidového řetězce:
    .

    Tvar molekuly a charakteristiky tvorby terciární struktury proteinů jsou rozděleny na globulární a fibrilární.

    Globulární proteiny - mají sférický nebo eliptický tvar molekuly (globule). V procesu tvorby globulí jsou hydrofobní aminokyselinové radikály ponořeny do vnitřních oblastí, hydrofilní radikály jsou umístěny na povrchu molekuly. Při interakci s vodnou fází tvoří polární radikály četné vodíkové vazby. Proteiny jsou udržovány v rozpuštěném stavu kvůli náboji a hydratované skořápce. V těle globulární proteiny vykonávají dynamické funkce (transportní, enzymatické, regulační, ochranné). Globulární proteiny zahrnují:

    • Albumin - plasma protein; obsahuje mnoho zbytků glutamátu a aspartátu; sraženina při 100% nasycení roztoku síranem amonným.
    • Globuliny - plazmatické bílkoviny; ve srovnání s albuminem mají větší molekulovou hmotnost a obsahují méně zbytků glutamátu a aspartátu, vysrážené při 50% nasycení roztoku síranem amonným.
    • Histony jsou součástí buněčného jádra, kde tvoří komplex s DNA. Obsahují mnoho zbytků argininu a lysinu.

    Vláknité bílkoviny - mají vláknitou formu (vlákna), tvoří vlákna a svazky vláken. Existuje mnoho kovalentních zesítění mezi sousedními polypeptidovými řetězci. Nerozpustný ve vodě. Přechod do roztoku je zabráněn nepolárními aminokyselinovými radikály a zesíťováním peptidových řetězců. V těle mají hlavně strukturální funkci, poskytují mechanickou pevnost tkání. Fibrilární proteiny zahrnují:

    • Kolagen je protein pojivové tkáně. V jeho složení převládají aminokyseliny glycin, prolin, hydroxyprolin.
    • Elastin je pružnější než kolagen, je součástí stěn tepen, plicní tkáně, v jeho složení převládají aminokyseliny glycin, alanin a valin.
    • Keratin je protein epidermis a kožních derivátů, aminokyselina cystein převažuje ve své struktuře.

    2.1.4. Kvartérní struktura proteinu je umístěním interagujících podjednotek vytvořených jednotlivými polypeptidovými řetězci v prostoru. Kvartérní struktura je nejvyšší úrovní organizace molekuly proteinu, navíc více než polovina známých proteinů ji nemá. Proteiny s kvartérní strukturou se také nazývají oligomerní proteiny a polypeptidové řetězce obsažené v jejich složení se nazývají podjednotky nebo protomery. U některých proteinů jsou takové podjednotky stejné nebo mají podobnou strukturu, zatímco jiné proteiny sestávají z podjednotek s řetězci různých typů.

    Každý z protomerů se syntetizuje jako samostatný polypeptidový řetězec, který se zhroutí do globule a pak se s ostatními kombinuje samo-sestavením. Každá podjednotka obsahuje oblasti schopné interakce s odpovídajícími oblastmi ostatních podjednotek. Tyto interakce se provádějí prostřednictvím vodíkových, iontových a hydrofobních vazeb mezi radikály aminokyselin, které tvoří různé řetězce.

    Oligomerní proteiny mohou existovat ve formě několika stabilních konformací a mají alosterické vlastnosti, tj. Jsou schopné změnit z jedné konformace na druhou se změnou jejich funkční aktivity. Příklady oligomerních proteinů zahrnují protein hemoglobinu erytrocytů, enzym fosfofruktokinázu a mnoho dalších.

    Strukturní uspořádání a fungování oligomerních proteinů bude podrobněji popsáno v příštím tématu s použitím příkladu hemoglobinu (obrázek 2.3).

    Obrázek 2.3. Prostorová struktura hemoglobinu. Struktura molekuly se skládá ze čtyř párů identických podjednotek označených písmeny α a β. Neproteinová část hemoglobinu - heme - je zobrazena modře.

    Také známé proteiny, jejichž model se skládá ze dvou nebo více polypeptidových řetězců spojených disulfidovými vazbami (inzulin, trombin). Takové proteiny nemohou být oligomerní. Takové proteiny jsou vytvořeny z jediného polypeptidového řetězce jako výsledek částečné proteolýzy - lokální štěpení peptidových vazeb. Allosterické vlastnosti charakteristické pro oligomerní proteiny nemají takové proteiny.

  • Přečtěte Si Více O Výhodách Produktů

    Všechna slova začínající na "rod"

    100 slov 3,4,5,6,7,8,9,10,11,12,13,14,15 písmen (celkem 102), počínaje "pohlaví".Slova na "rodu" 3 písmen (1 slovo):Slova na "rodu" se 4 písmeny (1 slovo):Slova na "rod" 5 písmen (9 slov):

    Čtěte Více

    Jaké jsou vitamíny v brusinkách?

    Borůvky jsou bobule, které je prospěšné ve svém složení a roste v bažinách. Je cenným jídlem, stejně jako terapeutickým produktem. Pro obyvatele Ameriky jsou brusinky považovány za slavnostní bobule a den díkůvzdání nelze provést bez přítomnosti na stole.

    Čtěte Více

    Seznam alkoholických nápojů o stupních

    Alkoholové produkty získaly značnou popularitu v mnoha zemích. Rozsah je tak obrovský, že oči utíkají od této rozmanitosti. Typy alkoholických nápojů jsou rozděleny na silné, střední a slabé (lehké).

    Čtěte Více