Enzymy

Fermiens nebo enzymy (z latinského Fermentum, řečtina) - obvykle molekuly proteinů nebo molekuly RNA (ribozymy) nebo jejich komplexy, urychlující (katalyzující) chemické reakce v živých systémech. Reagencie v reakci katalyzované enzymy se nazývají substráty a výsledné látky se nazývají produkty. Enzymy jsou specifické pro substráty (ATPáza katalyzuje štěpení pouze ATP a fosforylas kináza fosforyluje pouze fosforylázu).

Enzymatická aktivita může být regulována aktivátory a inhibitory (aktivátory se zvyšují, inhibitory se snižují).

Proteinové enzymy jsou syntetizovány na ribozómech a RNA v jádře.

Pojmy "enzym" a "enzym" se již dlouho používají jako synonyma (první je především v ruské a německé vědecké literatuře, druhá v angličtině a francouzštině).

Věda o enzymech se nazývá enzymologie, nikoliv enzymologie (tak, aby neměla kořeny slov v latině a řečtině).

Obsah

Historie studia

Termín enzym byl navržen v 17. století chemikem Van Helmontem při diskusi o mechanismech trávení.

V 19. století. Louis Pasteur, který studuje konverzi uhlovodíků na ethylalkohol pod působením kvasinek, dospěl k závěru, že tento proces (fermentace) je katalyzován nějakou vitální silou, která je v kvasinkových buňkách.

Před více než sto lety, termíny enzym a enzym odrážejí různé úhly pohledu v teoretickém sporu Louis Pasteur na jedné straně, a M. Berthelot a Liebig - na straně druhé, povaha alkoholového kvašení. Ve skutečnosti enzymy (z latinského fermentum -. Kvasinky) s názvem „organizované kvasí“ (tj samotné živé mikroorganismy), a termín enzym (z řeckého ἐν-. - vstupy a ζύμη - kvasinky, kvásku) navrhl v roce 1876 W. Kühne "Neorganizované enzymy" sekretované buňkami, například v žaludku (pepsin) nebo střevech (trypsin, amyláza). Dva roky po smrti L. Pasteura v roce 1897 publikoval E. Buchner práci "Alkoholické fermentace bez kvasnicových buněk", ve kterém experimentálně ukázal, že kvasnicová šťáva bez buněk provádí alkoholovou fermentaci stejným způsobem jako intaktní kvasinkové buňky. V roce 1907 získal za tuto práci Nobelovu cenu. Poprvé byl vysoce izolovaný krystalický enzym (ureáza) izolován v roce 1926 J. Sumnerem. Během příštích 10 let bylo izolováno několik enzymů a konečně byla prokázána proteinová povaha enzymů.

Katalytická aktivita RNA byla poprvé objevena v roce 1980 v pre-rRNA Thomasem Checkem, který studoval sestřih RNA v ciliate Tetrahymena thermophila. Ribozym se ukázal být částí molekuly Tetrahymena pre-rRNA kódované intronem extrachromosomálního genu rDNA; Toto místo provádí autoskládání, to znamená, že se při zrání rRNA sám ořízl.

Enzymové funkce

Enzymy jsou přítomny ve všech živých buňkách a přispívají k přeměně některých látek (substrátů) na jiné (produkty). Enzymy působí jako katalyzátory téměř ve všech biochemických reakcích vyskytujících se v živých organizmech - katalyzují více než 4 000 různých biochemických reakcí [2]. Enzymy hrají zásadní roli ve všech životně důležitých procesech, řídí a regulují metabolismus těla.

Stejně jako všechny katalyzátory enzymy urychlují jak přímé, tak i zpětné reakce, což snižuje aktivační energii procesu. Chemická rovnováha není posunuta ani v přímce ani v opačném směru. Charakteristickým znakem enzymů ve srovnání s neproteinovými katalyzátory je jejich vysoká specificita - vazebná konstanta některých substrátů s proteinem může dosáhnout 10-10 mol / l nebo méně. Každá molekula enzymu je schopná provádět několik tisíc až několika milionů "operací" za sekundu.

Například jedna molekula enzymu renin, která je obsažena v sliznici lýtka lýtka, tvoří přibližně 10 molekul kaseinogenového mléka po dobu 10 minut při teplotě 37 ° C

Současně je účinnost enzymů mnohem vyšší než účinnost neproteinových katalyzátorů - enzymy urychlují reakci milionů a miliardykrát, ne-proteinové katalyzátory - stovky a tisícekrát. Viz také katalyticky dokonalý enzym.

Klasifikace enzymů

Podle typu katalyzovaných reakcí jsou enzymy rozděleny do 6 tříd podle hierarchické klasifikace enzymů (EC, EC - Enzyme Commission code). Klasifikace byla navržena Mezinárodní unií biochémie a molekulární biologie (Mezinárodní unie biochemie a molekulární biologie). Každá třída obsahuje podtřídy, takže je enzym popsán sadou čtyř čísel oddělených tečkami. Například pepsin se nazývá EC 3.4.23.1. První číslo zhruba popisuje mechanismus reakce katalyzované enzymem:

  • ES 1: Oxidoreduktázy katalyzující oxidaci nebo redukci. Příklad: kataláza, alkohol dehydrogenasa.
  • ES 2: Transfery katalyzují přenos chemických skupin z jedné molekuly substrátu na druhou. Mezi transferázy jsou zvláště odlišné kinázy, které převádějí fosfátovou skupinu zpravidla z molekuly ATP.
  • KF 3: Hydrolázy katalyzující hydrolýzu chemických vazeb. Příklad: esteráza, pepsin, trypsin, amyláza, lipoproteinová lipáza.
  • KF 4: LiAZ katalyzující lámání chemických vazeb bez hydrolýzy s tvorbou dvojné vazby v jednom z produktů.
  • ES 5: Izomerázy katalyzující strukturální nebo geometrické změny molekuly substrátu.
  • KF 6: Ligázy katalyzující tvorbu chemických vazeb mezi substráty v důsledku hydrolýzy ATP. Příklad: DNA polymeráza.

Jelikož jsou katalyzátory, enzymy urychlují jak přímé, tak i reverzní reakce, a proto jsou například lyázy schopny katalyzovat zpětnou reakci - přidáním dvojných vazeb.

Konvence pojmenování enzymů

Enzymy se obvykle označují za typ katalyzované reakce a přidávají příponu -ase k názvu substrátu (například laktáza je enzym podílející se na konverzi laktózy). Takže různé enzymy, které provádějí stejnou funkci, budou mít stejný název. Takové enzymy se vyznačují jinými vlastnostmi, například optimálním pH (alkalická fosfatáza) nebo lokalizací v buňce (membránová ATPáza).

Kinetické studie

Nejjednodušším popisem kinetiky enzymatických reakcí s jedním substrátem je Michaelis-Mentenova rovnice (viz obr.). Dosud bylo popsáno několik mechanismů účinku enzymů. Například efekt mnoha enzymů je popsán mechanismem ping-pongu.

V letech 1972-1973 Byl vytvořen první kvantově mechanický model enzymatické katalýzy (autory M. V. Volkenshtein, R. R. Dogonadze, Z. D. Urushadze atd.) [3] [4] [5] [6].

Struktura a mechanismus účinku enzymů

Aktivita enzymů je určena jejich trojrozměrnou strukturou [7].

Stejně jako všechny proteiny jsou enzymy syntetizovány jako lineární řetězce aminokyselin, které se určitým způsobem prohloubí. Každá sekvence aminokyselin je složena zvláštním způsobem a výsledná molekula (proteinový globule) má jedinečné vlastnosti. Několik proteinových řetězců může být spojeno do komplexu bílkovin. Terciární struktura bílkovin je zničena zahříváním nebo vystavením určitým chemikáliím.

Enzymes Active Center

Studium mechanismu chemické reakce katalyzované enzymem spolu s definicí meziproduktů a konečných produktů v různých fázích reakce předpokládá přesné znalosti o terciární struktuře enzymu, charakteru funkčních skupin jeho molekuly, poskytnutí specifičnosti účinku a vysoké katalytické aktivity na daném substrátu, jakož i chemické povahy místa ) molekula enzymu, která poskytuje vysokou rychlost katalytické reakce. Obvykle jsou molekuly substrátu zapojené do enzymatických reakcí relativně malé ve srovnání s molekulami enzymů. Při tvorbě komplexů enzymů a substrátů tedy pouze omezené fragmenty aminokyselinové sekvence polypeptidového řetězce - "aktivní centrum" - jedinečná kombinace aminokyselinových zbytků v molekule enzymu, poskytující přímou interakci se substrátovou molekulou a přímou účast v katalýze [8].

V aktivním centru, obvyklým způsobem [8]:

  • katalytické centrum - přímo chemicky interagující se substrátem;
  • vázací centrum (kontaktní nebo "kotva") - poskytnutí specifické afinity ke substrátu a vytvoření komplexu enzym-substrát.

Aby se reakce katalyzovala, musí se enzym vázat na jeden nebo více substrátů. Proteinový řetězec enzymu je složen tak, že na povrchu globule se vytváří mezera nebo dutina, kde jsou navázány substráty. Tato oblast se nazývá místo vazby substrátu. Obvykle se shoduje s aktivním centrem enzymu nebo se nachází v jeho blízkosti. Některé enzymy také obsahují vazebná místa pro kofaktory nebo kovové ionty.

Enzym, propojený se substrátem:

  • čistí substrát z vody "kožich"
  • umisťuje reagující molekuly substrátu do prostoru potřebného pro pokračování reakce.
  • připravuje reakci (například polarizuje) molekul substrátu.

Typické připojení enzymu k substrátu probíhá na úkor iontových nebo vodíkových vazeb, což je zřídka způsobeno kovalentními vazbami. Na konci reakce se jeho produkt (nebo produkty) oddělí od enzymu.

Výsledkem je, že enzym snižuje aktivační energii reakce. Je to proto, že za přítomnosti enzymu se reakce řídí jinou cestou (ve skutečnosti dochází k další reakci), například:

Při nepřítomnosti enzymu:

V přítomnosti enzymu:

kde A, B jsou substráty, AB je reakční produkt a F je enzym.

Enzymy nemohou nezávisle poskytovat energetické endergonické reakce (pro jejichž tok je požadována energie). Proto enzymy, které tyto reakce provádějí, je konjugují s exergonickými reakcemi a pokračují v uvolňování většího množství energie. Například reakce syntézy biopolymerů se často promítají s reakcí hydrolýzy ATP.

Pro aktivní centra některých enzymů je charakteristický fenomén spolupráce.

Specificita

Enzymy obvykle vykazují vysokou specificitu vzhledem k jejich substrátům (substrátová specificita). Toho se dosáhne částečnou komplementaritou formy, distribucí nábojů a hydrofobními oblastmi na molekule substrátu a ve středu vazby substrátu na enzym. Enzymy také typicky vykazují vysokou úroveň stereospecificity (tvoří pouze jeden z možných stereoizomerů jako produkt nebo používají pouze jeden stereoizomer jako substrát), regioselektivitu (vytvářejí nebo porušují chemickou vazbu pouze v jedné z možných poloh substrátu) a chemoselektivitu (katalyzují pouze jednu chemickou reakci několika možných podmínek pro tyto podmínky). I přes celkovou vysokou míru specifičnosti může být stupeň substrátu a reaktivity enzymů odlišný. Například endopeptidáza trypsin štěpí peptidovou vazbu pouze po argininu nebo lysinu, jestliže prolin nesleduje jejich obsah, a pepsin je mnohem méně specifický a může rozštěpit peptidovou vazbu po mnoha aminokyselinách.

Model zámku kláves

V roce 1890 Emil Fisher navrhl, že specifičnost enzymů je určena přesným souladem tvaru enzymu a substrátu [9]. Tento předpoklad se nazývá model s klíčem. Enzym se spojuje se substrátem za vzniku komplexu enzymu-substrátu s krátkou životností. Ačkoli tento model vysvětluje vysokou specifičnost enzymů, nevysvětluje jev stabilizace přechodného stavu, který je v praxi pozorován.

Model indukované shody

V roce 1958 navrhl Daniel Koshland modifikaci modelu key-lock [10]. Enzymy nejsou v podstatě pevné, ale flexibilní molekuly. Aktivní střed enzymu může po kontaktu s podkladem změnit konformaci. Boční skupiny aminokyselin v aktivním centru zaujímají polohu, která umožňuje enzymu provádět svou katalytickou funkci. V některých případech změní molekula substrátu svou konformaci po vazbě v aktivním centru. Na rozdíl od modelu s klíčem, model indukované shody vysvětluje nejen specificitu enzymů, ale také stabilizaci přechodného stavu. Tento model se nazývá "rukavice".

Změny

Po syntéze proteinového řetězce prochází mnoho enzymů modifikace, bez kterých enzym nevykazuje plnou aktivitu. Takové modifikace se nazývají posttranslační modifikace (zpracování). Jedním z nejběžnějších typů modifikace je přidání chemických skupin k bočním zbytkům polypeptidového řetězce. Například přidání zbytku kyseliny fosforečné se nazývá fosforylace, je katalyzována enzymovou kinázou. Mnoho eukaryotických enzymů je glykosylováno, tj. Modifikováno uhlovodíkovými oligomery.

Dalším běžným typem posttranslační modifikace je štěpení polypeptidového řetězce. Například chymotrypsin (proteáza podílející se na trávení) se získá štěpením polypeptidové oblasti z chymotrypsinogenu. Chymotrypsinogen je inaktivní prekurzor chymotrypsinu a syntetizuje se v pankreatu. Neaktivní forma je transportována do žaludku, kde je přeměněna na chymotrypsin. Takový mechanismus je nezbytný, aby se zabránilo rozštěpení slinivky a jiných tkání předtím, než enzym vstoupí do žaludku. Neaktivní prekurzor enzymu se také nazývá zymogen.

Enzymové kofaktory

Některé enzymy vykonávají samy o sobě katalytickou funkci bez dalších složek. Existují však enzymy, které vyžadují komponenty neproteinové povahy pro provádění katalýzy. Kofaktory mohou být jak anorganické molekuly (kovové ionty, železo-sírové klastry atd.), Tak organické (například flavin nebo heme). Organické kofaktory silně spojené s enzymem se také nazývají protetické skupiny. Organické kofaktory schopné oddělit se od enzymu se nazývají koenzymy.

Enzym, který vyžaduje kofaktor pro projev katalytické aktivity, ale není s ním spojen, se nazývá apo-enzym. Apo-enzym v komplexu s kofaktorem se nazývá holo-enzym. Většina kofaktorů je spojena s enzymem nekovalentními, ale poměrně silnými interakcemi. Existují také protetické skupiny, které jsou kovalentně vázány na enzym, například thiamin pyrofosfát v pyruvát dehydrogenase.

Regulace enzymů

Některé enzymy mají vazebná místa pro malé molekuly, mohou být substráty nebo produkty metabolické dráhy, která zahrnuje enzym. Snižují nebo zvyšují aktivitu enzymu, což vytváří možnost zpětné vazby.

Inhibice konečného produktu

Metabolická dráha je řetězec sekvenčních enzymatických reakcí. Často je konečným produktem metabolické cesty inhibitor enzymu, který urychluje první z reakcí dané metabolické dráhy. Je-li konečný přípravek příliš velký, pak působí jako inhibitor prvního enzymu a pokud je po tomto finálním přípravku příliš málo, opět se aktivuje první enzym. Takže inhibice konečného produktu podle principu negativní zpětné vazby je důležitým způsobem udržení homeostázy (relativní stálost podmínek vnitřního prostředí těla).

Vliv podmínek prostředí na aktivitu enzymů

Aktivita enzymů závisí na podmínkách v buňce nebo v těle - tlak, acidita média, teplota, koncentrace rozpuštěných solí (iontová síla roztoku) atd.

Formy s více enzymy

Více forem enzymů lze rozdělit do dvou kategorií:

  • Isozymes
  • Vlastně množné formy (pravdivé)

Izozymy jsou enzymy, jejichž syntéza je kódována různými geny, mají různé primární struktury a různé vlastnosti, ale katalyzují stejnou reakci. Typy izoenzymů:

  • Organ - enzymy glykolýzy v játrech a svalech.
  • Cytoplazmatická a mitochondriální buněčná malátová dehydrogenasa (enzymy jsou různé, ale katalyzují stejnou reakci).
  • Hybridní enzymy s kvartérní strukturou jsou tvořeny v důsledku nekovalentní vazby jednotlivých podjednotek (laktát dehydrogenasa - 4 podjednotky 2 typů).
  • Mutant - vzniká jako výsledek jediné mutace genu.
  • Alloenzymy - jsou kódovány různými alely stejného genu.

Skutečné vícenásobné formy (pravdivé) jsou enzymy, jejichž syntéza je zakódována stejnou alelou stejného genu, mají stejnou primární strukturu a vlastnosti, ale po syntéze na ribozómech procházejí modifikací a stávají se odlišnými, ačkoli katalyzují jednu a tutéž stejná reakce.

Izoenzymy jsou na genetické úrovni odlišné a liší se od primární sekvence a skutečné množné formy se na posttranslační úrovni liší.

Lékařská hodnota

Spojení mezi enzymy a dědičnými metabolickými chorobami bylo poprvé založeno v roce 1910 A. Garrodem. Harrod nazval onemocnění spojené s defekty enzymů, "vrozených metabolických chyb".

Pokud do genu kódujícího určitý enzym dojde k mutaci, může se změnit aminokyselinová sekvence enzymu. Navíc, jako důsledek většiny mutací, jeho katalytická aktivita úplně klesá nebo zmizí. Pokud tělo dostane dva takové mutantní geny (jeden od každého z rodičů), tělo zastaví chemickou reakci, kterou tento enzym katalyzuje. Například výskyt albínů je spojen se zastavením výroby enzymu tyrosinázy, který je zodpovědný za jeden ze stupňů syntézy tmavého pigmentového melaninu. Fenylketonurie je spojena se sníženou nebo nepřítomnou aktivitou enzymu fenylalanin-4-hydroxylázy v játrech.

V současné době existují stovky zděděných onemocnění spojených s vadami enzymu. Byly vyvinuty metody pro léčbu a prevenci mnoha těchto onemocnění.

Praktické využití

Enzymy jsou široce používány v národním hospodářství - potravinářském, textilním průmyslu, farmakologii a medicíně. Většina léků ovlivňuje průběh enzymatických procesů v těle, začíná nebo pozastavuje určité reakce.

Ještě širší oblast použití enzymů ve výzkumu a lékařství.

Enzymy

Život každého organismu je možný v důsledku metabolických procesů, které se v něm vyskytují. Tyto reakce jsou řízeny přírodními katalyzátory nebo enzymy. Dalším názvem těchto látek jsou enzymy. Termín "enzymy" pochází z latinského fermentu, což znamená "kvas". Koncept se objevil historicky ve studiu fermentačních procesů.


Obr. 1 - Fermentace pomocí kvasinek - typický příklad enzymatické reakce

Lidstvo už dávno užívalo prospěšné vlastnosti těchto enzymů. Například po mnoho staletí byl sýr vyroben z mléka s použitím syřidla.

Enzymy se liší od katalyzátorů tím, že působí v živém organismu, zatímco katalyzátory jsou v neživé povaze. Větev biochemie, která studuje tyto životně důležité látky, se nazývá enzymologie.

Obecné vlastnosti enzymů

Enzymy jsou molekuly bílkovin, které interagují s různými látkami a urychlují jejich chemickou transformaci podél určité cesty. Nicméně nejsou utráceny. V každém enzymu je aktivní centrum, které spojí substrát a katalytické místo, které zahajuje určitou chemickou reakci. Tyto látky urychlují biochemické reakce, které se vyskytují v těle bez zvýšení teploty.

Hlavní vlastnosti enzymů:

  • specifičnost: schopnost enzymu působit pouze na specifický substrát, například lipázy na tucích;
  • katalytická účinnost: schopnost enzymových proteinů urychlovat biologické reakce stovky a tisíckrát;
  • schopnost regulovat: v každé buňce je produkce a aktivita enzymů určována zvláštním řetězcem transformací, který ovlivňuje schopnost těchto proteinů znovu syntetizovat.

Úloha enzymů v lidském těle nemůže být příliš zdůrazněna. V té době, když právě objevili strukturu DNA, bylo řečeno, že jeden gen je zodpovědný za syntézu jednoho proteinu, který již definuje určitou specifickou vlastnost. Nyní toto tvrzení zní: "Jeden gen - jeden enzym - jeden znak". To znamená, že bez aktivity enzymů v buňce nemůže život existovat.

Klasifikace

V závislosti na úloze v chemických reakcích se liší následující třídy enzymů:

Třídy

Zvláštní funkce

Katalyzují oxidaci svých substrátů přenosem elektronů nebo atomů vodíku.

Účast na přenosu chemických skupin z jedné látky na druhou

Rozdělí velké molekuly na menší a přidá k nim molekuly vody

Katalyzují štěpení molekulových vazeb bez procesu hydrolýzy

Aktivujte přeskupení atomů v molekule

Formují vazby s atomy uhlíku za použití energie ATP.

In vivo jsou všechny enzymy rozděleny na intracelulární a extracelulární. Intracelulární zahrnují například jaterní enzymy, které se podílejí na neutralizaci různých látek vstupujících do krve. Nacházejí se v krvi, když je orgán poškozen, což pomáhá při diagnostice jeho onemocnění.

Intracelulární enzymy, které jsou markery poškození vnitřních orgánů:

  • jater - alaninaminotransferáza, aspartátaminotransferáza, gamma-glutamyltranspeptidáza, sorbitoldehydrogenasa;
  • ledvina - alkalická fosfatáza;
  • prostatická žláza - kyselá fosfatáza;
  • srdeční sval - laktát dehydrogenasa

Extracelulární enzymy se vylučují žlázami do vnějšího prostředí. Hlavní jsou vylučovány buňkami slinných žláz, žaludeční stěnou, pankreasem, střevem a aktivně se podílejí na trávení.

Trávicí enzymy

Trávicí enzymy jsou bílkoviny, které urychlují rozklad velkých molekul, které tvoří potravu. Tyto molekuly rozdělují na menší fragmenty, které jsou buňkami snadněji absorbovány. Hlavní typy trávicích enzymů jsou proteázy, lipázy, amylázy.

Hlavním trávicím ústrojím je pankreas. Vyrábí většinu těchto enzymů, stejně jako nukleázy, které štěpí DNA a RNA a peptidázy podílející se na tvorbě volných aminokyselin. Kromě toho malé množství výsledných enzymů může "zpracovávat" velké množství potravin.

Enzymatické štěpení živin uvolňuje energii, která se spotřebovává pro metabolické procesy a životně důležitou aktivitu. Bez účasti enzymů by se takové procesy vyskytovaly příliš pomalu, aniž by tělo bylo dostatečně zásobováno energií.

Navíc účinek enzymů v procesu trávení poskytuje rozklad živin na molekuly, které mohou procházet buňkami střevní stěny a vstupovat do krve.

Amyláza

Amyláza je produkována slinnými žlázami. Působí na potravinářský škrob, sestávající z dlouhého řetězce molekul glukózy. V důsledku působení tohoto enzymu se vytvářejí oblasti tvořené dvěma připojenými molekulami glukózy, to znamená fruktóza a další uhlohydráty s krátkým řetězcem. Následně se metabolizují na glukózu ve střevě a odtud se absorbují do krve.

Slizní žlázy rozkládají jen část škrobu. Amyláza slin je aktivní krátkou dobu, když se žvýká jídla. Po vstupu do žaludku je enzym inaktivován jeho kyselým obsahem. Většina škrobu je rozdělena již v duodenu pod působením pankreatické amylázy, produkované pankreasem.


Obr. 2 - Amyláza začíná štěpit škrob

Krátké sacharidy tvořené pankreatickou amylázou vstupují do tenkého střeva. Zde se pomocí maltázy, laktázy, sacharázy, dextrinázy rozkládají na molekuly glukózy. Celulóza, která není rozštěpena enzymy, je odstraněna ze střev fekálními hmotami.

Proteáza

Bílkoviny nebo bílkoviny jsou nezbytnou součástí lidské stravy. Pro jejich štěpení jsou nezbytné enzymy - proteázy. Odlišují se v místě syntézy, substrátů a dalších vlastností. Některé z nich jsou aktivní v žaludku, například pepsin. Jiné jsou produkovány v pankreatu a jsou aktivní ve střevním lumenu. V samotné žláze se uvolňuje inaktivní prekurzor enzymu, chymotrypsinogen, který začíná působit až po míchání s kyselým obsahem potravy, který se mění na chymotrypsin. Takový mechanismus pomáhá předejít sebepoškozování proteázami pankreatických buněk.


Obr. 3 - Enzymatické štěpení bílkovin

Proteázy štěpí potravní proteiny na menší fragmenty - polypeptidy. Enzymy - peptidasy je zničí na aminokyseliny, které jsou absorbovány ve střevě.

Lipase

Dietní tuky jsou zničeny lipázovými enzymy, které také produkuje pankreas. Rozkládají molekuly tuku na mastné kyseliny a glycerin. Taková reakce vyžaduje přítomnost dutiny žlučníku vytvořené v játrech v dutině.


Obr. 4 - Enzymatická hydrolýza tuků

Úloha substituční léčby přípravkem "Micrasim"

U mnoha lidí s narušeným trávením, zejména u onemocnění pankreatu, jmenování enzymů poskytuje funkční podporu tělu a urychluje proces hojení. Po zastavení záchvatu pankreatitidy nebo jiné akutní situace může být užívání enzymů zastaveno, protože samotné tělo obnoví sekreci.

Dlouhodobé užívání enzymových přípravků je nezbytné pouze při těžké exokrinní insuficienci pankreatu.

Jedním z nejvíce fyziologických složek je lék "Micrasim". Skládá se z amylázy, proteázy a lipázy obsažené v pankreatické šťávě. Proto není třeba samostatně vybrat, který enzym by měl být použit pro různé nemoci tohoto orgánu.

Indikace pro použití tohoto léku:

  • chronická pankreatitida, cystická fibróza a další příčiny nedostatečné sekrece pankreatických enzymů;
  • zánětlivé onemocnění jater, žaludku, střev, zejména po operacích na nich, pro rychlejší obnovu trávicího systému;
  • chyby ve výživě;
  • poruchou žvýkací funkce, například při zubních onemocněních nebo při nečinnosti pacienta.

Přijímání trávicích enzymů pomáhá předcházet nadýmání, uvolněným stolici a bolesti břicha. Navíc, při těžkých chronických onemocněních pankreatu, Micrasim plně předpokládá funkci štěpení živin. Proto mohou být snadno vstřebávány ve střevech. To je zvláště důležité pro děti trpící cystickou fibrózou.

Důležité: Před použitím si přečtěte pokyny nebo se poraďte se svým lékařem.

ENZYME

ENZYMY (enzymy z fermentu) - enzymy, které působí jako katalyzátory v živých organismech. Základy Enzymy slouží k urychlení konverze in-in, vstupu do těla a vytváření během metabolismu (k aktualizaci buněčných struktur, k zajištění energie atd.) A k regulaci biochemických. procesů (například provádění obecných informací), včetně reakce na měnící se podmínky.

O mechanismu p-tionů s účastí enzymů (enzymatické p-tions) viz. Enzymatická katalýza, kinetika enzymatických reakcí.

Struktura enzymů studovaných chemickými metodami. modifikace, rentgenová strukturní analýza, spektroskopie. Hodnotné výsledky byly získány metodou lokálně specifické mutageneze, založené na cílené náhradě aminokyselin v molekule proteinu metodami genetického inženýrství. Do konce. 20 palců. známá a charakterizovaná cca. 3000 enzymů.

Historická esej. Začněte sovr. Věda enzymů (enzymologie) je spojena s objevem K. Kirchhoffa v roce 1814 o přeměně škrobu na cukr působením vodních extraktů ze sazenic ječmene. Aktivní princip těchto extraktů byl identifikován v roce 1833 A. Payenem a J. Persaudem. Ukázalo se, že jde o enzym amylázy. V roce 1836 T. Schwann objevil a popsal pepsin a ve stejném roce I. Purkin a I. Pappenheim charakterizovali trypsin. V roce 1897 bratři G. a E. Buchners izolovali z kvasinek přípravek p-rime (tzv. Zymaz), který způsobil alkoholovou fermentaci. Toto skoncovalo s kontroverzí L. Pasteura (věřil, že pouze celá živá buňka může způsobit fermentaci) a J. Liebig (věřil, že fermentace je spojena se zvláštními záležitostmi). Nakonec. 19. století E. Fisher navrhl první teorii enzymové specifičnosti. V roce 1913 L. Michaelis formuloval obecnou teorii kinetiky enzymových p-tiónů. V krystalickém. První enzymy získaly J. Sumner v roce 1926 (ureáza) a J. Northrop v roce 1930 (pepsin). Poprvé byla primární struktura (aminokyselinová sekvence) enzymů vytvořena W. Steinem a S. Moorem v roce 1960 pro ribonukleázu A a v roce 1969 provedla P. Merrifield tuto chemickou látku. syntézy tohoto enzymu. Prostorová struktura (terciární struktura) enzymů byla nejprve stanovena D. Phillipsem v roce 1965 pro lysozym. Ve 2. patře. 20 palců. katalytické aktivita byla také objevena u některých RNA (nazývaných ribozymy).

Klasifikace enzymů. Historicky mnoho enzymů bylo přiděleno triviální názvy, často nesouvisí s typem katalyzovaného okresu. Překonat potíže, které se vyskytly uprostřed. 20 palců. klasifikace a nomenklatura enzymů. Na doporučení Mezinárodního biochemie. Unie, všechny enzymy, v závislosti na typu katalyzované oblasti, jsou rozděleny do 6 tříd: 1. oxidoreduktáza, 2. transferáza, 3. hydroláza, 4. lipáza, 5. izomeráza a 6. - ligázy. Každá třída je rozdělena do podtříd podle povahy funkcí. skupiny substrátů vystavených působení chem. transformace. Podtřídy jsou dále rozděleny do podtříd, v závislosti na typu enzymu podílejícího se na transformaci. Každý dostatečně charakterizovaný enzym má klasifikační číslo čtyř číslic označující třídu, podtřídu, podtřídu a počet enzymů. Například a-chymotrypsin má číslo 3.4.21.1.

Oxidoreduktázy zahrnují enzymy, které katalyzují oxidaci. okres Enzymy tohoto typu nesou atomy H nebo elektrony. Mnoho oxidoreduktáz jsou enzymy dýchání a oxidační fosforylace.

Transfery katalyzují přenos funkce. skupiny (CH3, COOH, NH2, CHO atd.) Z jedné molekuly na druhou.

Hydrolázy katalyzují hydrolytický účinek. štěpení vazeb (peptid, glykosid, ester, fosfodiester atd.);

L a a se katalyzují nehydrolyticky. štěpení skupin ze substrátu za tvorby dvojné vazby a zpětné vazby. Tyto enzymy mohou štěpit CO2, H2O, NH3 a další

Izomerázy katalyzují tvorbu substrátových izomerů, včetně cis-, trans-izomerizace, posunutí vícenásobných vazeb, stejně jako skupiny atomů v molekule.

H a g a h y - enzymy, které katalyzují spojení dvou molekul k vytvoření nových vazeb (C - C, C - S, S - O, C -, N, atd.) Jsou obvykle připojeny k štěpení pirofos-fatnoy připojení, např. na ATP.

Vlastnosti struktury enzymů. Mol hmotnost enzymů se pohybuje od 10 4 do 10 10 a více. Nejběžnější enzymy s mol. m. 20-60 tis., větší jsou většinou z několika. identických (homomerů) nebo různých (heteromerických) podjednotek, spojených nekovalentními vazbami. Podjednotka může sestávat ze dvou nebo více řetězců spojených disulfidovými vazbami.

V primární struktuře enzymů jednoho typu izolovaných i od evolučně vzdálených organismů je často pozorována určitá homologie a některé oblasti zůstávají prakticky nezměněné. Sekundární struktura se vyznačuje velkou rozmanitostí obsahu helixů a struktur (viz Proteiny). - Struktury tvoří jádro mnoha enzymů a tvoří "podpůrnou" strukturu. Soubor standardních prvků sekundárních struktur a specificky položených úseků polypeptidového řetězce, které jsou umístěny určitým způsobem v prostoru, tvoří terciární strukturu, která určuje biol. Enzymy Svatého ostrova.

Terciární struktura je pro každý enzym jedinečná, ale pro stejný typ enzymů, dokonce i velmi odlišných v primární struktuře, může být prostorové uspořádání řetězců b. podobné (např. chymotrypsiny a subtilisiny). Často v terciární struktuře lze rozlišit samostatné kompaktní části (domény) spojené úseky polypeptidového řetězce. Organizace v prostoru několik. podjednotka určuje kvartérní strukturu enzymů.

Na povrchu enzymového bílkovinného globule nebo častěji ve specifikaci. štěrbiny, drážky atd. vyzařují poměrně malou plochu. aktivní centrum. Jedná se o soubor funkcí. skupiny aminokyselinových zbytků, které přímo interagují se substrátem. V aktivním centru enzymu, s výjimkou funktů. mohou obsahovat neproteinové složky - koenzymy. Takový komplex je nazýván. x o l-enzymu a jeho proteinové části - apoenzym. Zbytky aminokyselin obsažené v aktivním centru patří do naibu. konzervativní v této skupině enzymů. V aktivním centru lze izolovat oblast vázající substrát a skutečně katalyticky aktivní skupiny enzymů. Například v sub-podtřídě serinových proteáz jsou funktony. skupiny serin-195, histidin-57 a asparagové zbytky k-102. Kromě toho působí jako skupina katalyticky aktivních skupin enzymů SH skupina cysteinu, COOH skupina glugaminových skupin, fenolický hydroxyl tyrosin atd., Stejně jako funkts. skupina koenzymy - nikotinamidu kroužek nikotinamidu koenzymy (. viz niacin), aldehydová skupina (jako aldiminu) pyridoxal fosfát, thiazolin kroužek vyl-thiamin pyrofosfát, kovové ionty (např., Zn2 +, Co2 +, Mn2 +.) a další.

Výroba enzymu. Obvykle se enzymy oddělují od tkání zvířat, rostlin, buněk a kulturních tekutin mikroorganismů, biol. kapaliny (krev, lymfatické uzliny atd.). Pro získání některých těžko dosažitelných enzymů se používají metody genetického inženýrství. Z výchozích látek se enzymy extrahují fyziologickým roztokem. Pak jsou rozděleny na frakce, vysrážené soli (obvykle (NH4).2SO4] nebo, méně často, org. p-reaktory a přečistí gelovou permeací a iontoměničovou chromatografií. Na závěr. metodách afinitní chromatografie se často používají během purifikačních kroků. Monitorování postupu čištění enzymů a charakterizace čistých přípravků se provádí měřením katalyzátoru. enzymovou aktivitou za použití specifických substrátů (obvykle poskytujících barevné okraje). Množství enzymu je považováno za jednotku pro jeho množství za účelem katalyzace konverze 1 umol substrátu za 1 min za standardních podmínek. Počet jednotek enzymu označených jako 1 mg bílkoviny. specifická aktivita.

Použití enzymů. Surovém stavu enzymy od starověku používané pro potraviny a opalovacích přípravků v pečení, sýrů, vinařství, k léčbě kůže a tak dále. D. Veškeré potřebné čištěné enzymy používané v pro-ve aminokyselin a jejich směsi pro umělé výživy, výroba-ve cukru sirupy z uglevodso držící materiál pro odstranění laktosy z mléka a výroby, ve počet Leks. St-v (nek- samotné čištěné enzymy jsou používány jako lek. St-wah). Zvláště slibné aplikace v Prom-STI enzymů imobilizovaných na polymerní nosiče (např., Pro polusintetich. Nově penicilin imobilizované penicilin-amidáza se používá. Viz také enzym-vlákno). O použití enzymů v chemické látce. analýza, viz Enzymatické metody analýzy.

Lit.: Nomenklatura enzymů (Doporučení 1972), trans. z angličtiny, M., 1979; Fertsht E., Struktura a mechanismus působení enzymů, trans. s angličtinou, M., 1980; Dickson M., Webb E., Enzymes, trans. z angličtiny, t. 1-3, M., 1982; Methods in enzymology, eds. S. P. Colowick, N.O. Kaplan, N.Y.-S.F.L., 1955.

Enzymy

Zpět na index >>> Enzymy

Co víte o enzymech? Jsou vyrobeny z pilulky, které jsou vždy reklamní v televizi? Pomáhají tráví celou horu smaženého kuřecího masa a koláčů? Ne příliš rozsáhlé informace. Chcete vědět více? Přečtěte si tento článek.

Enzymy jsou látky, bez kterých není tok mnoha procesů v těle možné. Ve skutečnosti se enzymy podílejí nejen na trávení jídla, ale také na práci centrálního nervového systému v procesech růstu nových buněk.
Enzymy jsou bílkoviny. Ale ve složení jsou minerální soli. Enzymy jsou četné a každý má zcela jedinečný účinek na úzký okruh látek. Enzymy se nemohou navzájem nahradit.

Enzymy mohou působit pouze při teplotě nepřesahující čtyřiadvacet stupňů. Přesto příliš nízké teploty také nepřispívají k jejich činnosti. Koneckonců, enzymy v lidském těle "pracují" a pro ně je optimální teplota těla. Enzymy jsou škodlivé slunečnímu záření a kyslíku. Metabolismus tuků, bílkovin, minerálů a uhlohydrátů je pouze v přítomnosti enzymů.

Enzymy působí ve střevech. V tomto případě vitamín E pomáhá enzymům dosáhnout střevního stavu. Práce enzymů výrazně snižuje výdaje na energii těla při zpracování potravin. Pokud nejste fanouškem surového ovoce a zeleniny, pak s největší pravděpodobností vaše tělo nevytváří dostatečné množství enzymů.

Všechny enzymy jsou rozděleny do tří hlavních skupin: amyláza, lipáza a proteáza.
Enzymová amyláza je nezbytná pro zpracování sacharidů. Pod vlivem amylázy jsou sacharidy zničeny a snadno absorbovány do krve. Amyláza je přítomna jak v slinách, tak ve střevech. Amyláza může být také odlišná. Pro každý typ cukru existuje specifický typ tohoto enzymu.

Lipasy jsou enzymy, které jsou přítomny v žaludeční šťávě a jsou produkovány pankreasem. Lipasa je nezbytná, aby tělo absorbovalo tuky.

Proteáza je skupina enzymů, které jsou přítomny v žaludeční šťávě a jsou také produkovány v pankrease. Kromě toho je proteáza přítomna také ve střevě. Proteáza je nezbytná pro rozklad proteinů.

Existují enzymy, které způsobují metabolické procesy uvnitř buněk. V těle prakticky neexistuje žádný takový systém, který by nevytvářel vlastní enzymy. Existují potraviny, které mají své vlastní enzymy. Jedná se o avokádo, ananas, papája, mango, banány a různé klíčené semena.

V těle se také vyrábějí tzv. Proteolytické enzymy, které se podílejí nejen na trávení, ale také odstraňují zánětlivé procesy. Mezi tyto enzymy patří pankreatin, pepsin, renin, trypsin a chymotrypsin.

Nejběžnější v dávkové formě je enzym pankreatin. Používá se v případě nedostatku enzymů v těle, usnadňuje trávení jídla, s potravinovými alergiemi, různými těžkými poruchami imunitního systému a dalšími složitými vnitřními nemocemi.

Pokud trpíte nedostatkem enzymů, je vhodné používat takové léky, které obsahují několik enzymů najednou. Existují však léky, které obsahují pouze jeden enzym. Enzymové přípravky se obvykle konzumují s jídlem, ale někdy je účinnější po jídle. Léky, které obsahují enzymy, by měly být uchovávány v chladničce.

Enzymové přípravky mohou být bezpečně nazývány doplňky stravy (doplňky stravy). Ovšem jejich dlouhodobě nekontrolovatelné používání ještě nestojí za to. Lépe se poraďte s lékařem.

Enzymy je to

Trávicí enzymy (nebo "enzymy") jsou speciální sloučeniny, které se podílejí na rozpadu tří hlavních živin: bílkoviny, sacharidy a tuky.

Trávicí enzymy začaly být široce používány fanoušky výkonových sportů od 90. let. V atletech kulturistiky, školení pro intenzivní programy, jsou doslova vyřazeni. Tajemství takové popularity je jednoduché: enzymy pomáhají esenciálním živinům trávit mnohem rychleji a efektivněji. A pro ty, kteří mají potíže s "dietou" s přírůstkem hmotnosti, jsou enzymy jen všelékem.

Aplikace [editovat]

Někteří odborníci na výživu dnes nabízejí speciální "šok" dietní plán pro ty, kteří mají potíže s budováním hmoty. Její podstatou je denně dostávat nad rámec normy přesně 2000 kilokalorií denně a "pomáhat" sobě trávicím enzymům. Teoreticky, čím víc jíte, tím více živin absorbuje tělo. A čím víc se učí, tím efektivnější je soubor hmot. Studie Buford TW z roku 2009 navíc ukázala, že trávicí enzymy mohou urychlit zotavení a růst svalů.

Ale je to vždy rozumné? Extra kalorie - to je vždy riziko tělesného tuku. A trávicí enzymy zde nepomohou: nemají vliv na to, jak se v těle rozkládají kalorie. Získání dalších kalorií, i když je doprovázeno enzymy, získáte nejen svalovou hmotu, ale i tuky.

Použití enzymů v kulturistice bude rozumné ve dvou případech: 1) v rozporu s trávením, které je důsledkem přetížení gastrointestinálního traktu s jídlem, 2) u ektomorfů, které s velkou obtížnou hmotou získávají.

Základy trávení [upravit překlad]

Před rozhodnutím o použití enzymů musíte získat základní představu o tom, co je trávení. Trávení je proces zaměřený na rozdělení potravin do těla na chemické složky. To umožňuje, aby se živiny absorbovaly do krve, tj. asimilovány a používané podle plánu. Štěpení a absorpce jsou dvě složky, které jsou nezbytné pro nezbytné živiny (bílkoviny, uhlohydráty a tuky), vitamíny a minerály k vniknutí do krve z čreva.

Po asimilaci těchto látek je tělo pošle do různých tkání, aby zajistilo růst, regeneraci, výrobu energie nebo jednoduše k uložení.

Trávicí enzymy se podílejí na téměř každé chemické reakci, která se vyskytuje v těle, a působí jako katalyzátor těchto reakcí ve všech našich systémech podpory života. V procesu trávení jsou enzymy zodpovědné za reakce, které rozkládají dlouhé řetězce molekul potravin do jednodušších složek. A tyto složky pak vstupují do krve střevní stěnou.

Potřebujete další enzymy? [upravit překlad]

Pokud cvičíte a zotavíte se přiměřeně, ale nedojde k žádnému pokroku, pak je samozřejmě problém spočívá v nedostatku příjmu kalorií. Je nezbytné postupně zvyšovat kalorickou dietu. Ale jen kvůli kvalitním výrobkům, dodržováním pravidel výživy. Pokračujte v zvyšování kalorií alespoň 2 týdny a pak začněte vyvozovat závěry. Pokud se stále nezvyšuje síla a hmotnost, zkontrolujte, zda máte příznaky nedostatku žaludečních enzymů trávicího traktu:

  • Nepohodlí v žaludku ihned po jídle.
  • Těžké pálení po jídle.
  • Pocit "prasknutí" v žaludku, který trvá dlouhou dobu.
  • Trávení po těžkém jídle.
  • Žaludek rozrušený po několika malých jídlech.

Dalším běžným typem poruchy trávení je nedostatek enzymů v tenkém střevě. Má další příznaky:

  • "Varování" a nadýmání.
  • Břišní nepohodlí.
  • Akumulace plynu
  • Časté průjem.
  • Jasně zbarvená, neformovaná nebo s ostrým zápachem židle.
  • Hlen ve stolici.

Pokud během přechodu na stravu s vysokým obsahem kalorií zaznamenáte výskyt těchto příznaků, je pravděpodobné, že musíte užívat trávicí enzymy. Chcete-li zjistit přesně, snížit obsah kalorií na normální úroveň a uvidíte, co se stane s vašimi příznaky. Pokud zmizely, pak opravdu potřebujete enzymy.

V tomto případě je třeba poznamenat, že některé z těchto příznaků mohou být způsobeny nejen nedostatkem enzymů, ale také některými chorobami, potravinovými alergiemi, neurózy a hypersenzitivitou. Pokud si nejste jisti důvodem, poraďte se se svým lékařem.

Nejlepší enzymové přípravky [upravit překlad]

Optimální volba pro eliminaci dyspeptických jevů při náboru svalové hmoty:

Složení enzymových přípravků [upravit překlad]

V případě poruch zažívání se používají různé léky obsahující enzymy. V závislosti na složení mohou být enzymatické přípravky rozděleny do několika skupin:

  1. Výtažky žaludeční sliznice, jejichž hlavní účinnou látkou je pepsin (abomin, acidinpepsin).
  2. Pankreatické enzymy představované amylázou, lipázou a trypsinem (panzinorm forte-N, pankreatin, pancytrate, mezimforte, kreon).
  3. Kombinované enzymy obsahující pankreatin v kombinaci se složkami žluči, hemicelulózy a dalšími složkami (panzinorm forte, digestal, festal, enzistal).
  4. Rostlinné enzymy představované papainovou, houbovou amylázou, proteázou, lipázou a dalšími enzymy (pepfiz, oraz).
  5. Kombinované enzymy obsahující pankreatin v kombinaci s rostlinnými enzymy, vitamíny (wobenzym).
  6. Disacharidáza (tilaktáza).

První skupina enzymů je určena především k nápravě dysfunkce žaludeční sekrece. Pepsin, katepsin, peptidázy obsažené v jejich složení rozkládají téměř všechny přírodní proteiny. Tyto léky se používají hlavně při atrofické gastritidě, neměly by být předepsány pro onemocnění, která se vyskytují na pozadí normální nebo zvýšené produkce kyseliny.

Léky, včetně pankreatických enzymů, se používají k nápravě poruch trávicího procesu a k regulaci funkcí pankreatu. Tradičně se k tomuto účelu používají komplexní přípravky obsahující hlavní pankreatické enzymy domácích zvířat (primárně lipasa, trypsin, chymotrypsin a a-amyláza). Tyto enzymy poskytují dostatečné spektrum trávicího účinku a přispívají k zastavení klinických příznaků exokrinní insuficience pankreatu, které zahrnují ztrátu chuti k jídlu, nevolnost, bolest v břiše, plynatost, steato, kreatóza a amiterrhea.

Přípravy se liší v činnosti komponentů, které je třeba vzít v úvahu při jejich výběru.

Amyláza vstupující do komplexu rozkládá škrob a pektiny na jednoduché cukry - sacharózu a maltózu. Amyláza štěpí převážně extracelulární polysacharidy (škrob, glykogen) a prakticky se nepodílí na hydrolýze rostlinných vláken.

Proteázy v enzymových přípravcích jsou převážně chymotrypsin a trypsin. Ta spolu s proteolytickou aktivitou je schopna inaktivovat faktor uvolňující cholecystokinin, v důsledku čehož se obsah cholecystokininu v krvi a sekrece pankreatu snižuje podle principu zpětné vazby.

Kromě toho je trypsin důležitým faktorem, který upravuje motilitu střev. To se provádí jako výsledek interakce s receptory enterocytů RAP-2.

Lipáza se podílí na hydrolýze neutrálního tuku v tenkém střevě.

Spolu s pankreatinem kombinované přípravky obsahují žlučové kyseliny, hemicellulasu, simethikon, choleretickou zeleninu (kurkuma) atd.

Úvod do přípravy žlučových kyselin významně mění jeho vliv na funkci žaludečních žláz a pohyblivost gastrointestinálního traktu. Přípravky obsahující žlučové kyseliny zvyšují pankreatickou sekreci a choleresi, stimulují intestinální motilitu a žlučník. Žlučové kyseliny zvyšují osmotický tlak střevního obsahu. Za podmínek mikrobiální kontaminace střeva jsou dekonjugovány, což v některých případech přispívá k aktivaci cAMP enterocytů s následným rozvojem osmotické a sekreční hnačky.

Kombinované přípravky obsahující složky žluče a hemicelluázy vytvářejí optimální podmínky pro rychlé a úplné rozložení bílkovin, tuků a sacharidů v duodenálním a jeleniu. Přípravky jsou předepsány pro nedostatečnou exokrinní funkci pankreatu v kombinaci s patologií jater, žlučového systému, porušením žvýkací funkce, sedavým životním stylem, krátkodobými chybami v jídle.

Přítomnost složek žluči, pepsinu a hydrochloridů aminokyselin (panzinorm forte) spolu s enzymy pankreatu ve složení kombinovaných přípravků zajišťuje normalizaci trávicích procesů u pacientů s hypoakidní nebo anakidní gastritidou. U těchto pacientů jsou obvykle ovlivněny pankreatické, biliární a biliární funkce.

Hemiceluláza, která je součástí některých léků (festální), podporuje rozpad rostlinných vláken v lumenu tenkého střeva, normalizaci střevní mikroflóry.

Mnoho enzymových přípravků obsahuje simethikon nebo dimethikon, které snižují povrchové napětí plynových bublin, v důsledku čehož se rozpadají a jsou absorbovány stěnami žaludku nebo střev.

Přípravky rostlinných enzymů obsahují papainovou nebo houbovou amylázu, proteázu, lipázu (pepfiz, oraz). Papain a proteázy hydrolyzují proteiny, houbové amylázy - sacharidy, respektive lipasy, - tuky.

Vedle výše uvedených tří skupin existují malé skupiny kombinovaných enzymových přípravků rostlinného původu v kombinaci s pankreatinem, vitamíny (wobenzym) a disacharidasy (tilaktáza).

Forma uvolňování léčiva je důležitým faktorem určujícím účinnost léčby. Většina enzymových přípravků je ve formě dražé nebo tablet v enterických membránách, která chrání enzymy před uvolněním v žaludku a destrukcí žaludeční šťávy kyselinou chlorovodíkovou. Velikost většiny tablet nebo tablet je 5 mm nebo více. Nicméně je známo, že současně s potravinami mohou být ze žaludku evakuovány pevné částice, jejichž průměr není větší než 2 mm. Větší částice, zejména enzymové přípravky v tabletách nebo dražé, se evakuují v období mezi dávkami, kdy v dvanáctníku chybí potravní chyba. V důsledku toho se léky nesmí mísit s jídlem a nejsou aktivní v procesu trávení.

Aby se zajistilo rychlé a homogenní míchání enzymů s potravinami, byly vytvořeny enzymatické přípravky nové generace ve formě mikrotablet (pancytrate) a mikrosfér (kreon, liquerasa), jejichž průměr nepřesahuje 2 mm. Přípravky jsou potaženy enterickými (enterickými) skořápkami a uzavřeny v želatinových kapslích. Při požití se želatinové kapsle rychle rozpustí, mikrotablety se mísí s jídlem a postupně vstoupí do duodena. Pokud je hodnota pH duodenu vyšší než 5,5, membrány se rozpouštějí a enzymy začnou působit na velkém povrchu. Současně se prakticky reprodukují fyziologické procesy trávení, kdy se pankreatická šťáva vylučuje po částech v reakci na pravidelný příjem jídla ze žaludku.

Stručné farmakologické vlastnosti [upravit překlad]

Atsidin-pepsin - léčivo obsahující proteolytický enzym. Získejte ze sliznice žaludku prasete. Tablety o obsahu 0,5 a 0,25 g obsahují 1 díl pepsinu, 4 díly kyseliny (hydrochlorid betainu). Jsou předepsány pro hypo- a anakidní gastritidu, 0,5 g 3-4krát denně s jídlem. Tablety jsou předem rozpuštěny v 1/2 sklenici vody.

Wobenzym je kombinovaný přípravek obsahující vysoce aktivní enzymy rostlinného a živočišného původu. Kromě pankreatinu obsahuje papain (z rostliny Carica Papaya), bromelain (z ananasu obyčejný) a rutosid (skupina vitaminu P). Zabývá se zvláštním místem v sérii enzymových přípravků, protože spolu s výraznými enzymatickými vlastnostmi má protizánětlivé, protiedémové, fibrinolytické a sekundární analgetické účinky. Rozsah použití je velmi široký. Jednotlivá dávka - od 5 do 10 tablet 3krát denně. Americký úřad pro kontrolu potravin a léčivých přípravků zakázal distributorovi drogy, aby uplatnil svou účinnost u jakékoliv nemoci, protože neexistují žádné vědecké údaje o jeho bezpečnosti a účinnosti [1].

Digestal - obsahuje pankreatin, žlučový extrakt z hovězího dobytka a hemicellulasu. Lék je předepsán 1-2 tablety 3krát denně během jídla nebo po jídle.

Creon je přípravek v želatinové tobolce, která obsahuje velké množství pankreatinu v granulích odolných vůči kyselině chlorovodíkové. Léčba je charakterizována rychlým (během 4 až 5 minut) rozpouštění želatinových kapslí v žaludku, uvolňování a rovnoměrné rozložení granulí odolných vůči žaludeční šťávě v celém těle. Granule volně procházejí pylorním svěračem současně s chřipkou do dvanáctníku, plně chrání enzymy pankreatinu během průchodu kyselým žaludečním prostředím a jsou charakterizovány rychlým uvolňováním enzymů, když léčivo vstupuje do dvanácterníku.

Lyceráza je enzymový přípravek na bázi extraktů získaných mletím, odmaštěním a sušením čerstvého nebo zmrazeného pankreatu prasat. Kapsle obsahují mikrokuličky o průměru 1-1,2 mm, které obsahují pankreatinu, jsou stabilní a nekryjí se v prostředí žaludku s pH pod 5,5. Při dyspeptických poruchách předepsaných 1-3 kapslemi denně může být dávka zvýšena na 6 tobolek denně.

Mezim-forte - často předepsané pro korekci krátkodobých a drobných poruch pankreatu. Kapky mezimonta jsou pokryty speciální glazurovou vrstvou, která chrání složky přípravku před agresivními účinky kyselého prostředí žaludku. Aplikujte 1-3 kapky třikrát denně před jídlem.

Merkenzym je kombinovaný přípravek, který obsahuje 400 mg pankreatinu, 75 U bromelainu a 30 mg bovinní žluči. Bromelain je koncentrovaná směs proteolytických enzymů extrahovaných z čerstvého ovoce ananasu a jeho větví. Lék je dvouvrstvý. Vnější vrstva je vyrobena z bromelainů, které se uvolňují v žaludku a vykazují proteolytický účinek. Vnitřní vrstva je odolná vůči kyselině chlorovodíkové v žaludku, vstupuje do tenkého střeva, kde se uvolňuje pankreatin a žluč. Bromelainy zůstávají účinné v širokém rozmezí pH (3,0-8,0), takže lék může být předepsán bez ohledu na množství kyseliny chlorovodíkové v žaludku. Přípravek Merkenzym je předepsán 1-2 tablety 3x denně po jídle.

Panzinorm Forte je přípravek sestávající z extraktu ze žaludeční sliznice, extraktu žluči, pankreatinu a aminokyselin. Extrakt ze žaludeční sliznice obsahuje pepsin a katepsin s vysokou proteolytickou aktivitou, stejně jako peptidy, které přispívají k uvolňování gastrinu, následné stimulaci žaludečních žláz a uvolňování kyseliny chlorovodíkové. Panzinorm je dvouvrstvá droga. Vnější vrstva obsahuje pepsin, katepsin, aminokyseliny. Tato vrstva se rozpouští v žaludku. Vnitřní vrstva je odolná vůči kyselinám, rozpouští se ve střevě, obsahuje pankreatin a žlučový extrakt. Panzinorm je jedním z mála léčivých látek, které spolu s náhradní látkou mají stimulačně stimulující účinek, což z něj dělá preferovanou drogu v kulturistikách. Lék užívá 1-2 tablety během jídla 3-4krát denně.

Pancreatin je přípravek na bázi pankreatu obsahujícího enzymy obsahující skot. Denní dávka pankreatinu je 5 až 10 g. Pankreatin se užívá v dávce 1 g 3-6krát denně před jídlem.

Pancytrate je lék nové generace s vysokým obsahem pankreatinu. Má farmakodynamiku podobnou kreonu. Želatinové kapsle obsahují mikrotablety ve speciálním střevě odolném vůči žaludeční šťávě, což zaručuje uvolňování všech enzymů ve střevě. Přiřaďte 1 kapsli 3krát denně.

Tilaktáza je trávicí enzym, který představuje laktázu, která se nachází v okraji štětce sliznice membrány jícnu a proximálního ileu. Rozkládá laktózu na jednoduché cukry. Přiřaďte uvnitř 250-500 mg před konzumací mléka nebo mléčných výrobků. Látka může být přidána do potravin obsahujících laktózu.

Festal, Enzistal, Panzistal - kombinované enzymové přípravky obsahující hlavní složky pankreatu, žluči a hemicellulasu. Aplikujte 1-3 dražé s jídlem 3x denně.

Trávicí enzymy v doplňcích (zpravidla jsou dávky extrémně nízké)

"Vysoce aktivní" pankreatické enzymy [upravit překlad]

Složení "vysoce aktivních" pankreatických enzymů

Přečtěte Si Více O Výhodách Produktů

Léčba lidských léků proti fibrilaci síní

Hlavní složkou normálního fungování srdce je tvrdý a stabilní puls. Pokud má pacient fibrilaci síní, je rytmus narušen. Tato malá vada se týká fungování elektrického systému srdce, což vede k nerovnoměrnému naplnění síní krví.

Čtěte Více

VŠECHNY O LÉKAŘI

HypotrofieHypotrofie je formou dystrofie způsobené poruchou výživy a trávení chronické povahy, která se projevuje snížením tělesné hmotnosti vzhledem k jejímu růstu.Při hypotrofii dochází ke snižování imunity a poškození funkcí podpory života dítěte.

Čtěte Více

Nejvýhodnější tuky: seznam produktů

Mnoho lidí si myslí, že lidé, kteří jedí tuku, mají nadváhu. Ve skutečnosti to není tak jednoduché. Naše organismy potřebují přírodní tuky, aby zhubla a fungovaly normálně.

Čtěte Více