Co jsou enzymy? Role enzymů v lidském těle

Často spolu s vitamíny, minerály a dalšími prvky, které jsou užitečné pro lidské tělo, jsou zmíněny látky nazývané enzymy. Co jsou enzymy a jaká funkce v těle působí, jaká je jejich povaha a kde se nacházejí? Jedná se o bílkovinné látky, biokatalyzátory. Bez nich by nebylo dětské jídlo, hotové obiloviny, kvas, sýr, sýr, jogurt, kefír. Ovlivňují činnost všech systémů lidského těla. Nedostatečná nebo nadměrná aktivita těchto látek negativně ovlivňuje zdraví, takže potřebujete vědět, jaké enzymy jsou, aby se předešlo problémům způsobeným jejich nedostatkem.

Co to je?

Enzymy jsou proteinové molekuly syntetizované živými buňkami. V každé buňce je více než stovka. Úloha těchto látek je obrovská. Ovlivňují rychlost chemických reakcí při teplotě, která je vhodná pro daný organismus. Dalším názvem enzymů jsou biologické katalyzátory. Zvýšení rychlosti chemické reakce nastává díky usnadnění jejího výskytu. Jako katalyzátory nejsou při reakci spotřebovávány a nemění směr. Hlavní funkce enzymů spočívají v tom, že bez nich by všechny reakce probíhaly velmi pomalu v živých organismech a to by mělo výrazný vliv na životaschopnost.

Například při žvýkání výrobků obsahujících škrob (brambory, rýže) se v ústech objevuje sladká chuť, která je spojena s tvorbou amylázy - enzymu pro rozklad škrobu přítomného ve slinách. Samotný škrob je bez chuti, protože je to polysacharid. Jeho produkty štěpení mají sladkou chuť (monosacharidy): glukóza, maltóza, dextriny.

Všechny enzymy jsou rozděleny na jednoduché a složité. První se skládá pouze z bílkovin a druhá z proteinových (apoenzymových) a neproteinových (koenzymových) částí. Koenzymy mohou být vitamíny skupin B, E, K.

Enzymové třídy

Tradičně jsou tyto látky rozděleny do šesti skupin. Jméno bylo původně přiděleno v závislosti na substrátu, na kterém působí určitý enzym, a to přidáním kořene do konce - az. Takže ty enzymy, které hydrolyzují bílkoviny (bílkoviny), se začaly nazývat proteinasy, tuky (liposy) - lipázy, škrob (amyl) - amylázy. Poté byly označeny enzymy, které katalyzují podobné reakce, které označují typ odpovídajících reakcí - acyláza, dekarboxyláza, oxidáza, dehydrogenasa a další. Většina těchto jmen se dnes používá.

Později Mezinárodní biochemická unie zavedla nomenklaturu, podle níž by název a klasifikace enzymů měla odpovídat typu a mechanismu katalyzované chemické reakce. Tento krok přinesl úlevu systému systematizaci údajů, které se týkají různých aspektů metabolismu. Reakce a katalyzace enzymů jsou rozděleny do šesti tříd. Každá třída se skládá z několika podtříd (4-13). První část názvu enzymu odpovídá názvu substrátu, druhý - typu katalyzované reakce s koncem - pro. Každý enzym podle klasifikace (CF) má své vlastní kódové číslo. První číslice odpovídá třídě reakce, další - podtřídě a třetí - podtřídě. Čtvrtá číslice je číslo enzymu v pořadí v jeho podtřídě. Například, pokud KF 2.7.1.1, pak enzym patří do 2. třídy, 7. podtřídy, 1. podtřídy. Poslední číslice je enzym hexokináza.

Význam

Když hovoříme o enzymech, nemůžeme ignorovat otázku jejich významu v moderním světě. Jsou široce používány téměř ve všech oblastech lidské činnosti. Tato prevalence je způsobena skutečností, že si mohou zachovat své jedinečné vlastnosti mimo živé buňky. V medicíně se používají například enzymy lipázových skupin, proteázy, amylázy. Rozkládají tuky, bílkoviny, škrob. Tento typ je zpravidla zahrnut do složení takových léků jako Panzinorm, Festal. Tyto prostředky se primárně používají k léčbě onemocnění gastrointestinálního traktu. Některé enzymy mohou rozpouštět krevní sraženiny v cévách, pomáhají při léčbě hnisavých ran. Enzymoterapie zaujímá zvláštní místo v léčbě onkologických onemocnění.

Vzhledem k schopnosti rozkládat škrob v potravinářském průmyslu je široce používán enzymová amyláza. Ve stejné oblasti se používají lipázy, které rozkládají tuky a proteázy, které rozkládají bílkoviny. V pivovarnictví, vinařství a pečení pomocí enzymů amylázy. Při přípravě hotových obilovin a změkčení použitého masa proteázy. Při výrobě sýra s použitím lipázy a syřidla. V kosmetickém průmyslu také nemůže bez nich. Jsou součástí pracích prášků, krémů. Pro detergenty se například přidává amyláza štěpící škrob. Proteinové kontaminanty a proteiny jsou rozděleny proteázami a lipázy čistí tkaninu oleje a tuku.

Role enzymů v těle

Dva procesy jsou v lidském těle zodpovědné za metabolismus: anabolismus a katabolismus. První poskytuje asimilaci energie a nezbytných látek, druhá - rozklad odpadních produktů. Konstantní interakce těchto procesů ovlivňuje vstřebávání sacharidů, bílkovin a tuků a udržení vitální aktivity těla. Výměnné procesy jsou regulovány třemi systémy: nervovým, endokrinním a oběhovým. Mohou fungovat normálně pomocí řetězce enzymů, což zajistí přizpůsobení osoby změnám v podmínkách vnějšího a vnitřního prostředí. Složení enzymů zahrnuje jak bílkovinné, tak neproteinové produkty.

Při procesu biochemických reakcí v těle, během nichž se enzymy účastní, se samy nekonzumují. Každá z nich má svou vlastní chemickou strukturu a svou vlastní jedinečnou roli, takže každá z nich iniciuje pouze určitou reakci. Biochemické katalyzátory pomáhají konečníku, plíce, ledviny a játra odstranit toxiny a odpadní produkty z těla. Pomáhají také při konstrukci kůže, kostí, nervových buněk, svalové tkáně. Pro oxidaci glukózy se používají specifické enzymy.

Všechny enzymy v těle jsou rozděleny do metabolických a zažívacích. Metabolické látky se podílejí na neutralizaci toxinů, produkci bílkovin a energie, urychlují biochemické procesy v buňkách. Například superoxid dismutáza je nejsilnější antioxidant nalezený přirozeně ve většině zelených rostlin, bílé zelí, růžičkové kapustě a brokolici, v pšeničných klíčcích, zelenině a ječmeni.

Enzymová aktivita

Aby mohly tyto látky plně plnit své funkce, jsou nezbytné určité podmínky. Jejich činnost je primárně ovlivněna teplotou. Se zvýšenou rychlostí zvyšuje chemické reakce. V důsledku nárůstu rychlosti molekul mají větší šanci vzájemného srážky a proto se zvyšuje možnost reakce. Optimální teplota poskytuje nejvyšší aktivitu. Kvůli denaturaci bílkovin, ke které dochází, když se optimální teplota odchyluje od normy, rychlost chemické reakce klesá. Když teplota dosáhne bodu tuhnutí, enzym nedenatruje, ale je inaktivován. Způsob rychlého zmrazování, který se široce používá pro dlouhodobé skladování produktů, zastavuje růst a vývoj mikroorganismů, následované inaktivací enzymů, které jsou uvnitř. V důsledku toho se jídlo nerozkládá.

Aktivita enzymů také ovlivňuje kyselost prostředí. Pracují při neutrálním pH. Pouze některé enzymy pracují v alkalickém, silně alkalickém, kyselém nebo silně kyselém prostředí. Například, syřidlo rozštěpí bílkoviny ve vysoce kyselém prostředí v lidském žaludku. Inhibitory a aktivátory mohou působit na enzym. Některé ionty je aktivují, například kovy. Jiné ionty mají inhibiční účinek na aktivitu enzymů.

Hyperaktivita

Nadměrná aktivita enzymů má své důsledky pro fungování celého organismu. Za prvé způsobuje zvýšení rychlosti působení enzymu, což způsobuje nedostatek substrátu reakce a tvorbu přebytečného chemického reakčního produktu. Nedostatek substrátů a hromadění těchto produktů výrazně zhoršuje zdraví, narušuje životně důležité funkce těla, způsobuje vznik onemocnění a může vést ke smrti osoby. Akumulace kyseliny močové vede například k dnu a selhání ledvin. Kvůli nedostatku substrátu nebude nadbytek produktu. To funguje pouze v případech, kdy můžete provést bez jednoho a druhého.

Existuje několik důvodů pro nadměrnou aktivitu enzymů. První je genová mutace, může být vrozená nebo získaná pod vlivem mutagenů. Druhým faktorem je přebytek vitaminu nebo stopových prvků ve vodě nebo potravě, který je nezbytný pro práci s enzymem. Přebytek vitaminu C, například zvýšenou aktivitou enzymů syntézy kolagenu, poruší mechanismy hojení ran.

Hypo aktivita

Jak zvýšená, tak snížená enzymová aktivita negativně ovlivňuje aktivitu těla. Ve druhém případě je možné úplné ukončení činnosti. Tento stav dramaticky snižuje rychlost chemické reakce enzymu. Výsledkem je, že akumulace substrátu je doplněna nedostatkem produktu, což vede k závažným komplikacím. Na pozadí poškození životně důležité činnosti organismu se zhoršuje zdravotní stav, vzniká onemocnění a může dojít ke smrtelnému výsledku. Akumulace amoniaku nebo nedostatečnosti ATP vede k smrti. Kvůli nahromadění fenylalaninu se vyvíjí oligofrenie. Princip platí také zde, že v nepřítomnosti enzymového substrátu nedojde k akumulaci reakčního substrátu. Špatný účinek na tělo má stav, kdy krevní enzymy nevykonávají své funkce.

Zvažte několik příčin hypoaktivity. Mutace genů vrozených nebo získaných - toto je první. Podmínka může být opravena pomocí genové terapie. Můžete se pokusit vyloučit chybějící enzym z potravinových substrátů. V některých případech to může pomoci. Druhým faktorem je nedostatek vitamínu nebo mikroelementů v potravinách, které jsou nezbytné pro to, aby enzym fungoval. Následující příčiny - porucha aktivace vitaminu, nedostatek aminokyselin, acidóza, výskyt inhibitorů v buňce, denaturace bílkovin. Aktivita enzymů také klesá se snížením tělesné teploty. Některé faktory ovlivňují funkci enzymů všech typů, zatímco jiné ovlivňují pouze výkon některých typů.

Trávicí enzymy

Z procesu jíst člověk dostane potěšení a někdy ignoruje skutečnost, že hlavním úkolem trávení je přeměna potravy na látky, které se mohou stát zdrojem energie a stavebního materiálu pro tělo a jsou absorbovány do střeva. Proteinové enzymy přispívají k tomuto procesu. Trávicí orgány se vyrábějí zažívacími orgány, které se podílejí na procesu štěpení potravin. Účinek enzymů je zapotřebí k získání potřebných sacharidů, tuků, aminokyselin z potravin, což jsou nezbytné živiny a energie pro normální fungování těla.

Pro normalizaci poškozeného trávení se doporučuje, aby byly současně užívány nezbytné bílkovinné látky s příjmem potravy. Při přejídání můžete užít 1-2 tablety po jídle nebo po jídle. Lékárny prodávají velké množství různých enzymových přípravků, které přispívají ke zlepšení procesů trávení. Skladování na nich by mělo být při užívání jednoho druhu živin. Pokud máte potíže s žvýkáním nebo polykáním jídla, potřebujete užívat enzymy při jídle. Významnými důvody pro jejich použití mohou být také nemoci, jako jsou získané a vrozené fermentopatie, syndrom dráždivého střeva, hepatitida, cholangitida, cholecystitida, pankreatitida, kolitida, chronická gastritida. Enzymové přípravky by měly být užívány spolu s léky, které ovlivňují trávicí proces.

Enzymopatologie

V medicíně existuje celá sekce, která vyhledává souvislosti mezi onemocněním a nedostatkem syntézy určitého enzymu. Jedná se o oblast enzymologie - enzymopatologie. Nedostatečná syntéza enzymu je rovněž předmětem přezkumu. Například dědičné onemocnění fenylketonurie se vyvine v důsledku ztráty schopnosti jaterních buněk syntetizovat tuto látku, která katalyzuje konverzi fenylalaninu na tyrosin. Symptomy tohoto onemocnění jsou duševní poruchy. Vzhledem k postupné akumulaci toxických látek v těle pacienta jsou rušivé příznaky jako zvracení, úzkost, podrážděnost, nedostatek zájmu o něco, těžká únava.

Při narození se patologie nezjistila. Primární příznaky mohou být pozorovány ve věku od dvou do šesti měsíců. Druhá polovina života dítěte je charakterizována výrazným zpožděním v duševním vývoji. 60% pacientů vykazuje idiocyty, méně než 10% je omezeno na nízký stupeň oligofreny. Buněčné enzymy nesplňují své funkce, ale lze je napravit. Včasná diagnostika patologických změn může zastavit vývoj onemocnění až do puberty. Léčba je omezit příjem fenylalaninu.

Enzymové přípravky

Při zodpovězení otázky, jaké enzymy jsou, lze poznamenat dvě definice. Prvním z nich jsou biochemické katalyzátory a druhý jsou drogy, které je obsahují. Jsou schopni normalizovat stav prostředí v žaludku a střevech, zajistit rozdělení konečných produktů na mikročástice a zlepšit proces absorpce. Také zabraňují vzniku a rozvoji gastroenterologických onemocnění. Nejslavnější z enzymů je droga "Mezim Forte". Ve své kompozici má lipázu, amylázu, proteázu, která pomáhají snížit bolest při chronické pankreatitidě. Kapsle se užívají jako substituční léčba s nedostatečnou tvorbou nezbytných enzymů pankreasu.

Tyto léky se používají hlavně při jídle. Počet kapslí nebo tablet předepsaných lékařem na základě zjištěných porušení mechanismu absorpce. Udržujte je v chladničce lépe. Při dlouhodobém užívání trávicích enzymů nedochází k závislostem a to nemá vliv na činnost pankreatu. Při výběru léku by měla věnovat pozornost datum, poměr kvality a ceny. Doporučujeme používat enzymové přípravky pro chronické onemocnění trávicího systému, pro přejídání, občasné problémy se žaludkem a pro otravu potravinami. Nejčastěji jsou lékaři předepisováni tabletní drogu "Mezim", která je na domácím trhu dobře zavedená a sebevědomě drží pozici. Existují další analogy této drogy, ne méně známé a více než cenově dostupné. Zejména mnoho preferují tablety "Preatatin" nebo "Festal", které mají stejné vlastnosti jako dražší protějšky.

Enzymy

Život každého organismu je možný v důsledku metabolických procesů, které se v něm vyskytují. Tyto reakce jsou řízeny přírodními katalyzátory nebo enzymy. Dalším názvem těchto látek jsou enzymy. Termín "enzymy" pochází z latinského fermentu, což znamená "kvas". Koncept se objevil historicky ve studiu fermentačních procesů.


Obr. 1 - Fermentace pomocí kvasinek - typický příklad enzymatické reakce

Lidstvo už dávno užívalo prospěšné vlastnosti těchto enzymů. Například po mnoho staletí byl sýr vyroben z mléka s použitím syřidla.

Enzymy se liší od katalyzátorů tím, že působí v živém organismu, zatímco katalyzátory jsou v neživé povaze. Větev biochemie, která studuje tyto životně důležité látky, se nazývá enzymologie.

Obecné vlastnosti enzymů

Enzymy jsou molekuly bílkovin, které interagují s různými látkami a urychlují jejich chemickou transformaci podél určité cesty. Nicméně nejsou utráceny. V každém enzymu je aktivní centrum, které spojí substrát a katalytické místo, které zahajuje určitou chemickou reakci. Tyto látky urychlují biochemické reakce, které se vyskytují v těle bez zvýšení teploty.

Hlavní vlastnosti enzymů:

  • specifičnost: schopnost enzymu působit pouze na specifický substrát, například lipázy na tucích;
  • katalytická účinnost: schopnost enzymových proteinů urychlovat biologické reakce stovky a tisíckrát;
  • schopnost regulovat: v každé buňce je produkce a aktivita enzymů určována zvláštním řetězcem transformací, který ovlivňuje schopnost těchto proteinů znovu syntetizovat.

Úloha enzymů v lidském těle nemůže být příliš zdůrazněna. V té době, když právě objevili strukturu DNA, bylo řečeno, že jeden gen je zodpovědný za syntézu jednoho proteinu, který již definuje určitou specifickou vlastnost. Nyní toto tvrzení zní: "Jeden gen - jeden enzym - jeden znak". To znamená, že bez aktivity enzymů v buňce nemůže život existovat.

Klasifikace

V závislosti na úloze v chemických reakcích se liší následující třídy enzymů:

Třídy

Zvláštní funkce

Katalyzují oxidaci svých substrátů přenosem elektronů nebo atomů vodíku.

Účast na přenosu chemických skupin z jedné látky na druhou

Rozdělí velké molekuly na menší a přidá k nim molekuly vody

Katalyzují štěpení molekulových vazeb bez procesu hydrolýzy

Aktivujte přeskupení atomů v molekule

Formují vazby s atomy uhlíku za použití energie ATP.

In vivo jsou všechny enzymy rozděleny na intracelulární a extracelulární. Intracelulární zahrnují například jaterní enzymy, které se podílejí na neutralizaci různých látek vstupujících do krve. Nacházejí se v krvi, když je orgán poškozen, což pomáhá při diagnostice jeho onemocnění.

Intracelulární enzymy, které jsou markery poškození vnitřních orgánů:

  • jater - alaninaminotransferáza, aspartátaminotransferáza, gamma-glutamyltranspeptidáza, sorbitoldehydrogenasa;
  • ledvina - alkalická fosfatáza;
  • prostatická žláza - kyselá fosfatáza;
  • srdeční sval - laktát dehydrogenasa

Extracelulární enzymy se vylučují žlázami do vnějšího prostředí. Hlavní jsou vylučovány buňkami slinných žláz, žaludeční stěnou, pankreasem, střevem a aktivně se podílejí na trávení.

Trávicí enzymy

Trávicí enzymy jsou bílkoviny, které urychlují rozklad velkých molekul, které tvoří potravu. Tyto molekuly rozdělují na menší fragmenty, které jsou buňkami snadněji absorbovány. Hlavní typy trávicích enzymů jsou proteázy, lipázy, amylázy.

Hlavním trávicím ústrojím je pankreas. Vyrábí většinu těchto enzymů, stejně jako nukleázy, které štěpí DNA a RNA a peptidázy podílející se na tvorbě volných aminokyselin. Kromě toho malé množství výsledných enzymů může "zpracovávat" velké množství potravin.

Enzymatické štěpení živin uvolňuje energii, která se spotřebovává pro metabolické procesy a životně důležitou aktivitu. Bez účasti enzymů by se takové procesy vyskytovaly příliš pomalu, aniž by tělo bylo dostatečně zásobováno energií.

Navíc účinek enzymů v procesu trávení poskytuje rozklad živin na molekuly, které mohou procházet buňkami střevní stěny a vstupovat do krve.

Amyláza

Amyláza je produkována slinnými žlázami. Působí na potravinářský škrob, sestávající z dlouhého řetězce molekul glukózy. V důsledku působení tohoto enzymu se vytvářejí oblasti tvořené dvěma připojenými molekulami glukózy, to znamená fruktóza a další uhlohydráty s krátkým řetězcem. Následně se metabolizují na glukózu ve střevě a odtud se absorbují do krve.

Slizní žlázy rozkládají jen část škrobu. Amyláza slin je aktivní krátkou dobu, když se žvýká jídla. Po vstupu do žaludku je enzym inaktivován jeho kyselým obsahem. Většina škrobu je rozdělena již v duodenu pod působením pankreatické amylázy, produkované pankreasem.


Obr. 2 - Amyláza začíná štěpit škrob

Krátké sacharidy tvořené pankreatickou amylázou vstupují do tenkého střeva. Zde se pomocí maltázy, laktázy, sacharázy, dextrinázy rozkládají na molekuly glukózy. Celulóza, která není rozštěpena enzymy, je odstraněna ze střev fekálními hmotami.

Proteáza

Bílkoviny nebo bílkoviny jsou nezbytnou součástí lidské stravy. Pro jejich štěpení jsou nezbytné enzymy - proteázy. Odlišují se v místě syntézy, substrátů a dalších vlastností. Některé z nich jsou aktivní v žaludku, například pepsin. Jiné jsou produkovány v pankreatu a jsou aktivní ve střevním lumenu. V samotné žláze se uvolňuje inaktivní prekurzor enzymu, chymotrypsinogen, který začíná působit až po míchání s kyselým obsahem potravy, který se mění na chymotrypsin. Takový mechanismus pomáhá předejít sebepoškozování proteázami pankreatických buněk.


Obr. 3 - Enzymatické štěpení bílkovin

Proteázy štěpí potravní proteiny na menší fragmenty - polypeptidy. Enzymy - peptidasy je zničí na aminokyseliny, které jsou absorbovány ve střevě.

Lipase

Dietní tuky jsou zničeny lipázovými enzymy, které také produkuje pankreas. Rozkládají molekuly tuku na mastné kyseliny a glycerin. Taková reakce vyžaduje přítomnost dutiny žlučníku vytvořené v játrech v dutině.


Obr. 4 - Enzymatická hydrolýza tuků

Úloha substituční léčby přípravkem "Micrasim"

U mnoha lidí s narušeným trávením, zejména u onemocnění pankreatu, jmenování enzymů poskytuje funkční podporu tělu a urychluje proces hojení. Po zastavení záchvatu pankreatitidy nebo jiné akutní situace může být užívání enzymů zastaveno, protože samotné tělo obnoví sekreci.

Dlouhodobé užívání enzymových přípravků je nezbytné pouze při těžké exokrinní insuficienci pankreatu.

Jedním z nejvíce fyziologických složek je lék "Micrasim". Skládá se z amylázy, proteázy a lipázy obsažené v pankreatické šťávě. Proto není třeba samostatně vybrat, který enzym by měl být použit pro různé nemoci tohoto orgánu.

Indikace pro použití tohoto léku:

  • chronická pankreatitida, cystická fibróza a další příčiny nedostatečné sekrece pankreatických enzymů;
  • zánětlivé onemocnění jater, žaludku, střev, zejména po operacích na nich, pro rychlejší obnovu trávicího systému;
  • chyby ve výživě;
  • poruchou žvýkací funkce, například při zubních onemocněních nebo při nečinnosti pacienta.

Přijímání trávicích enzymů pomáhá předcházet nadýmání, uvolněným stolici a bolesti břicha. Navíc, při těžkých chronických onemocněních pankreatu, Micrasim plně předpokládá funkci štěpení živin. Proto mohou být snadno vstřebávány ve střevech. To je zvláště důležité pro děti trpící cystickou fibrózou.

Důležité: Před použitím si přečtěte pokyny nebo se poraďte se svým lékařem.

Enzymy

Fermiens nebo enzymy (z latinského Fermentum, řečtina) - obvykle molekuly proteinů nebo molekuly RNA (ribozymy) nebo jejich komplexy, urychlující (katalyzující) chemické reakce v živých systémech. Reagencie v reakci katalyzované enzymy se nazývají substráty a výsledné látky se nazývají produkty. Enzymy jsou specifické pro substráty (ATPáza katalyzuje štěpení pouze ATP a fosforylas kináza fosforyluje pouze fosforylázu).

Enzymatická aktivita může být regulována aktivátory a inhibitory (aktivátory se zvyšují, inhibitory se snižují).

Proteinové enzymy jsou syntetizovány na ribozómech a RNA v jádře.

Pojmy "enzym" a "enzym" se již dlouho používají jako synonyma (první je především v ruské a německé vědecké literatuře, druhá v angličtině a francouzštině).

Věda o enzymech se nazývá enzymologie, nikoliv enzymologie (tak, aby neměla kořeny slov v latině a řečtině).

Obsah

Historie studia

Termín enzym byl navržen v 17. století chemikem Van Helmontem při diskusi o mechanismech trávení.

V 19. století. Louis Pasteur, který studuje konverzi uhlovodíků na ethylalkohol pod působením kvasinek, dospěl k závěru, že tento proces (fermentace) je katalyzován nějakou vitální silou, která je v kvasinkových buňkách.

Před více než sto lety, termíny enzym a enzym odrážejí různé úhly pohledu v teoretickém sporu Louis Pasteur na jedné straně, a M. Berthelot a Liebig - na straně druhé, povaha alkoholového kvašení. Ve skutečnosti enzymy (z latinského fermentum -. Kvasinky) s názvem „organizované kvasí“ (tj samotné živé mikroorganismy), a termín enzym (z řeckého ἐν-. - vstupy a ζύμη - kvasinky, kvásku) navrhl v roce 1876 W. Kühne "Neorganizované enzymy" sekretované buňkami, například v žaludku (pepsin) nebo střevech (trypsin, amyláza). Dva roky po smrti L. Pasteura v roce 1897 publikoval E. Buchner práci "Alkoholické fermentace bez kvasnicových buněk", ve kterém experimentálně ukázal, že kvasnicová šťáva bez buněk provádí alkoholovou fermentaci stejným způsobem jako intaktní kvasinkové buňky. V roce 1907 získal za tuto práci Nobelovu cenu. Poprvé byl vysoce izolovaný krystalický enzym (ureáza) izolován v roce 1926 J. Sumnerem. Během příštích 10 let bylo izolováno několik enzymů a konečně byla prokázána proteinová povaha enzymů.

Katalytická aktivita RNA byla poprvé objevena v roce 1980 v pre-rRNA Thomasem Checkem, který studoval sestřih RNA v ciliate Tetrahymena thermophila. Ribozym se ukázal být částí molekuly Tetrahymena pre-rRNA kódované intronem extrachromosomálního genu rDNA; Toto místo provádí autoskládání, to znamená, že se při zrání rRNA sám ořízl.

Enzymové funkce

Enzymy jsou přítomny ve všech živých buňkách a přispívají k přeměně některých látek (substrátů) na jiné (produkty). Enzymy působí jako katalyzátory téměř ve všech biochemických reakcích vyskytujících se v živých organizmech - katalyzují více než 4 000 různých biochemických reakcí [2]. Enzymy hrají zásadní roli ve všech životně důležitých procesech, řídí a regulují metabolismus těla.

Stejně jako všechny katalyzátory enzymy urychlují jak přímé, tak i zpětné reakce, což snižuje aktivační energii procesu. Chemická rovnováha není posunuta ani v přímce ani v opačném směru. Charakteristickým znakem enzymů ve srovnání s neproteinovými katalyzátory je jejich vysoká specificita - vazebná konstanta některých substrátů s proteinem může dosáhnout 10-10 mol / l nebo méně. Každá molekula enzymu je schopná provádět několik tisíc až několika milionů "operací" za sekundu.

Například jedna molekula enzymu renin, která je obsažena v sliznici lýtka lýtka, tvoří přibližně 10 molekul kaseinogenového mléka po dobu 10 minut při teplotě 37 ° C

Současně je účinnost enzymů mnohem vyšší než účinnost neproteinových katalyzátorů - enzymy urychlují reakci milionů a miliardykrát, ne-proteinové katalyzátory - stovky a tisícekrát. Viz také katalyticky dokonalý enzym.

Klasifikace enzymů

Podle typu katalyzovaných reakcí jsou enzymy rozděleny do 6 tříd podle hierarchické klasifikace enzymů (EC, EC - Enzyme Commission code). Klasifikace byla navržena Mezinárodní unií biochémie a molekulární biologie (Mezinárodní unie biochemie a molekulární biologie). Každá třída obsahuje podtřídy, takže je enzym popsán sadou čtyř čísel oddělených tečkami. Například pepsin se nazývá EC 3.4.23.1. První číslo zhruba popisuje mechanismus reakce katalyzované enzymem:

  • ES 1: Oxidoreduktázy katalyzující oxidaci nebo redukci. Příklad: kataláza, alkohol dehydrogenasa.
  • ES 2: Transfery katalyzují přenos chemických skupin z jedné molekuly substrátu na druhou. Mezi transferázy jsou zvláště odlišné kinázy, které převádějí fosfátovou skupinu zpravidla z molekuly ATP.
  • KF 3: Hydrolázy katalyzující hydrolýzu chemických vazeb. Příklad: esteráza, pepsin, trypsin, amyláza, lipoproteinová lipáza.
  • KF 4: LiAZ katalyzující lámání chemických vazeb bez hydrolýzy s tvorbou dvojné vazby v jednom z produktů.
  • ES 5: Izomerázy katalyzující strukturální nebo geometrické změny molekuly substrátu.
  • KF 6: Ligázy katalyzující tvorbu chemických vazeb mezi substráty v důsledku hydrolýzy ATP. Příklad: DNA polymeráza.

Jelikož jsou katalyzátory, enzymy urychlují jak přímé, tak i reverzní reakce, a proto jsou například lyázy schopny katalyzovat zpětnou reakci - přidáním dvojných vazeb.

Konvence pojmenování enzymů

Enzymy se obvykle označují za typ katalyzované reakce a přidávají příponu -ase k názvu substrátu (například laktáza je enzym podílející se na konverzi laktózy). Takže různé enzymy, které provádějí stejnou funkci, budou mít stejný název. Takové enzymy se vyznačují jinými vlastnostmi, například optimálním pH (alkalická fosfatáza) nebo lokalizací v buňce (membránová ATPáza).

Kinetické studie

Nejjednodušším popisem kinetiky enzymatických reakcí s jedním substrátem je Michaelis-Mentenova rovnice (viz obr.). Dosud bylo popsáno několik mechanismů účinku enzymů. Například efekt mnoha enzymů je popsán mechanismem ping-pongu.

V letech 1972-1973 Byl vytvořen první kvantově mechanický model enzymatické katalýzy (autory M. V. Volkenshtein, R. R. Dogonadze, Z. D. Urushadze atd.) [3] [4] [5] [6].

Struktura a mechanismus účinku enzymů

Aktivita enzymů je určena jejich trojrozměrnou strukturou [7].

Stejně jako všechny proteiny jsou enzymy syntetizovány jako lineární řetězce aminokyselin, které se určitým způsobem prohloubí. Každá sekvence aminokyselin je složena zvláštním způsobem a výsledná molekula (proteinový globule) má jedinečné vlastnosti. Několik proteinových řetězců může být spojeno do komplexu bílkovin. Terciární struktura bílkovin je zničena zahříváním nebo vystavením určitým chemikáliím.

Enzymes Active Center

Studium mechanismu chemické reakce katalyzované enzymem spolu s definicí meziproduktů a konečných produktů v různých fázích reakce předpokládá přesné znalosti o terciární struktuře enzymu, charakteru funkčních skupin jeho molekuly, poskytnutí specifičnosti účinku a vysoké katalytické aktivity na daném substrátu, jakož i chemické povahy místa ) molekula enzymu, která poskytuje vysokou rychlost katalytické reakce. Obvykle jsou molekuly substrátu zapojené do enzymatických reakcí relativně malé ve srovnání s molekulami enzymů. Při tvorbě komplexů enzymů a substrátů tedy pouze omezené fragmenty aminokyselinové sekvence polypeptidového řetězce - "aktivní centrum" - jedinečná kombinace aminokyselinových zbytků v molekule enzymu, poskytující přímou interakci se substrátovou molekulou a přímou účast v katalýze [8].

V aktivním centru, obvyklým způsobem [8]:

  • katalytické centrum - přímo chemicky interagující se substrátem;
  • vázací centrum (kontaktní nebo "kotva") - poskytnutí specifické afinity ke substrátu a vytvoření komplexu enzym-substrát.

Aby se reakce katalyzovala, musí se enzym vázat na jeden nebo více substrátů. Proteinový řetězec enzymu je složen tak, že na povrchu globule se vytváří mezera nebo dutina, kde jsou navázány substráty. Tato oblast se nazývá místo vazby substrátu. Obvykle se shoduje s aktivním centrem enzymu nebo se nachází v jeho blízkosti. Některé enzymy také obsahují vazebná místa pro kofaktory nebo kovové ionty.

Enzym, propojený se substrátem:

  • čistí substrát z vody "kožich"
  • umisťuje reagující molekuly substrátu do prostoru potřebného pro pokračování reakce.
  • připravuje reakci (například polarizuje) molekul substrátu.

Typické připojení enzymu k substrátu probíhá na úkor iontových nebo vodíkových vazeb, což je zřídka způsobeno kovalentními vazbami. Na konci reakce se jeho produkt (nebo produkty) oddělí od enzymu.

Výsledkem je, že enzym snižuje aktivační energii reakce. Je to proto, že za přítomnosti enzymu se reakce řídí jinou cestou (ve skutečnosti dochází k další reakci), například:

Při nepřítomnosti enzymu:

V přítomnosti enzymu:

kde A, B jsou substráty, AB je reakční produkt a F je enzym.

Enzymy nemohou nezávisle poskytovat energetické endergonické reakce (pro jejichž tok je požadována energie). Proto enzymy, které tyto reakce provádějí, je konjugují s exergonickými reakcemi a pokračují v uvolňování většího množství energie. Například reakce syntézy biopolymerů se často promítají s reakcí hydrolýzy ATP.

Pro aktivní centra některých enzymů je charakteristický fenomén spolupráce.

Specificita

Enzymy obvykle vykazují vysokou specificitu vzhledem k jejich substrátům (substrátová specificita). Toho se dosáhne částečnou komplementaritou formy, distribucí nábojů a hydrofobními oblastmi na molekule substrátu a ve středu vazby substrátu na enzym. Enzymy také typicky vykazují vysokou úroveň stereospecificity (tvoří pouze jeden z možných stereoizomerů jako produkt nebo používají pouze jeden stereoizomer jako substrát), regioselektivitu (vytvářejí nebo porušují chemickou vazbu pouze v jedné z možných poloh substrátu) a chemoselektivitu (katalyzují pouze jednu chemickou reakci několika možných podmínek pro tyto podmínky). I přes celkovou vysokou míru specifičnosti může být stupeň substrátu a reaktivity enzymů odlišný. Například endopeptidáza trypsin štěpí peptidovou vazbu pouze po argininu nebo lysinu, jestliže prolin nesleduje jejich obsah, a pepsin je mnohem méně specifický a může rozštěpit peptidovou vazbu po mnoha aminokyselinách.

Model zámku kláves

V roce 1890 Emil Fisher navrhl, že specifičnost enzymů je určena přesným souladem tvaru enzymu a substrátu [9]. Tento předpoklad se nazývá model s klíčem. Enzym se spojuje se substrátem za vzniku komplexu enzymu-substrátu s krátkou životností. Ačkoli tento model vysvětluje vysokou specifičnost enzymů, nevysvětluje jev stabilizace přechodného stavu, který je v praxi pozorován.

Model indukované shody

V roce 1958 navrhl Daniel Koshland modifikaci modelu key-lock [10]. Enzymy nejsou v podstatě pevné, ale flexibilní molekuly. Aktivní střed enzymu může po kontaktu s podkladem změnit konformaci. Boční skupiny aminokyselin v aktivním centru zaujímají polohu, která umožňuje enzymu provádět svou katalytickou funkci. V některých případech změní molekula substrátu svou konformaci po vazbě v aktivním centru. Na rozdíl od modelu s klíčem, model indukované shody vysvětluje nejen specificitu enzymů, ale také stabilizaci přechodného stavu. Tento model se nazývá "rukavice".

Změny

Po syntéze proteinového řetězce prochází mnoho enzymů modifikace, bez kterých enzym nevykazuje plnou aktivitu. Takové modifikace se nazývají posttranslační modifikace (zpracování). Jedním z nejběžnějších typů modifikace je přidání chemických skupin k bočním zbytkům polypeptidového řetězce. Například přidání zbytku kyseliny fosforečné se nazývá fosforylace, je katalyzována enzymovou kinázou. Mnoho eukaryotických enzymů je glykosylováno, tj. Modifikováno uhlovodíkovými oligomery.

Dalším běžným typem posttranslační modifikace je štěpení polypeptidového řetězce. Například chymotrypsin (proteáza podílející se na trávení) se získá štěpením polypeptidové oblasti z chymotrypsinogenu. Chymotrypsinogen je inaktivní prekurzor chymotrypsinu a syntetizuje se v pankreatu. Neaktivní forma je transportována do žaludku, kde je přeměněna na chymotrypsin. Takový mechanismus je nezbytný, aby se zabránilo rozštěpení slinivky a jiných tkání předtím, než enzym vstoupí do žaludku. Neaktivní prekurzor enzymu se také nazývá zymogen.

Enzymové kofaktory

Některé enzymy vykonávají samy o sobě katalytickou funkci bez dalších složek. Existují však enzymy, které vyžadují komponenty neproteinové povahy pro provádění katalýzy. Kofaktory mohou být jak anorganické molekuly (kovové ionty, železo-sírové klastry atd.), Tak organické (například flavin nebo heme). Organické kofaktory silně spojené s enzymem se také nazývají protetické skupiny. Organické kofaktory schopné oddělit se od enzymu se nazývají koenzymy.

Enzym, který vyžaduje kofaktor pro projev katalytické aktivity, ale není s ním spojen, se nazývá apo-enzym. Apo-enzym v komplexu s kofaktorem se nazývá holo-enzym. Většina kofaktorů je spojena s enzymem nekovalentními, ale poměrně silnými interakcemi. Existují také protetické skupiny, které jsou kovalentně vázány na enzym, například thiamin pyrofosfát v pyruvát dehydrogenase.

Regulace enzymů

Některé enzymy mají vazebná místa pro malé molekuly, mohou být substráty nebo produkty metabolické dráhy, která zahrnuje enzym. Snižují nebo zvyšují aktivitu enzymu, což vytváří možnost zpětné vazby.

Inhibice konečného produktu

Metabolická dráha je řetězec sekvenčních enzymatických reakcí. Často je konečným produktem metabolické cesty inhibitor enzymu, který urychluje první z reakcí dané metabolické dráhy. Je-li konečný přípravek příliš velký, pak působí jako inhibitor prvního enzymu a pokud je po tomto finálním přípravku příliš málo, opět se aktivuje první enzym. Takže inhibice konečného produktu podle principu negativní zpětné vazby je důležitým způsobem udržení homeostázy (relativní stálost podmínek vnitřního prostředí těla).

Vliv podmínek prostředí na aktivitu enzymů

Aktivita enzymů závisí na podmínkách v buňce nebo v těle - tlak, acidita média, teplota, koncentrace rozpuštěných solí (iontová síla roztoku) atd.

Formy s více enzymy

Více forem enzymů lze rozdělit do dvou kategorií:

  • Isozymes
  • Vlastně množné formy (pravdivé)

Izozymy jsou enzymy, jejichž syntéza je kódována různými geny, mají různé primární struktury a různé vlastnosti, ale katalyzují stejnou reakci. Typy izoenzymů:

  • Organ - enzymy glykolýzy v játrech a svalech.
  • Cytoplazmatická a mitochondriální buněčná malátová dehydrogenasa (enzymy jsou různé, ale katalyzují stejnou reakci).
  • Hybridní enzymy s kvartérní strukturou jsou tvořeny v důsledku nekovalentní vazby jednotlivých podjednotek (laktát dehydrogenasa - 4 podjednotky 2 typů).
  • Mutant - vzniká jako výsledek jediné mutace genu.
  • Alloenzymy - jsou kódovány různými alely stejného genu.

Skutečné vícenásobné formy (pravdivé) jsou enzymy, jejichž syntéza je zakódována stejnou alelou stejného genu, mají stejnou primární strukturu a vlastnosti, ale po syntéze na ribozómech procházejí modifikací a stávají se odlišnými, ačkoli katalyzují jednu a tutéž stejná reakce.

Izoenzymy jsou na genetické úrovni odlišné a liší se od primární sekvence a skutečné množné formy se na posttranslační úrovni liší.

Lékařská hodnota

Spojení mezi enzymy a dědičnými metabolickými chorobami bylo poprvé založeno v roce 1910 A. Garrodem. Harrod nazval onemocnění spojené s defekty enzymů, "vrozených metabolických chyb".

Pokud do genu kódujícího určitý enzym dojde k mutaci, může se změnit aminokyselinová sekvence enzymu. Navíc, jako důsledek většiny mutací, jeho katalytická aktivita úplně klesá nebo zmizí. Pokud tělo dostane dva takové mutantní geny (jeden od každého z rodičů), tělo zastaví chemickou reakci, kterou tento enzym katalyzuje. Například výskyt albínů je spojen se zastavením výroby enzymu tyrosinázy, který je zodpovědný za jeden ze stupňů syntézy tmavého pigmentového melaninu. Fenylketonurie je spojena se sníženou nebo nepřítomnou aktivitou enzymu fenylalanin-4-hydroxylázy v játrech.

V současné době existují stovky zděděných onemocnění spojených s vadami enzymu. Byly vyvinuty metody pro léčbu a prevenci mnoha těchto onemocnění.

Praktické využití

Enzymy jsou široce používány v národním hospodářství - potravinářském, textilním průmyslu, farmakologii a medicíně. Většina léků ovlivňuje průběh enzymatických procesů v těle, začíná nebo pozastavuje určité reakce.

Ještě širší oblast použití enzymů ve výzkumu a lékařství.

ENZYME

ENZYMY (enzymy z fermentu) - enzymy, které působí jako katalyzátory v živých organismech. Základy Enzymy slouží k urychlení konverze in-in, vstupu do těla a vytváření během metabolismu (k aktualizaci buněčných struktur, k zajištění energie atd.) A k regulaci biochemických. procesů (například provádění obecných informací), včetně reakce na měnící se podmínky.

O mechanismu p-tionů s účastí enzymů (enzymatické p-tions) viz. Enzymatická katalýza, kinetika enzymatických reakcí.

Struktura enzymů studovaných chemickými metodami. modifikace, rentgenová strukturní analýza, spektroskopie. Hodnotné výsledky byly získány metodou lokálně specifické mutageneze, založené na cílené náhradě aminokyselin v molekule proteinu metodami genetického inženýrství. Do konce. 20 palců. známá a charakterizovaná cca. 3000 enzymů.

Historická esej. Začněte sovr. Věda enzymů (enzymologie) je spojena s objevem K. Kirchhoffa v roce 1814 o přeměně škrobu na cukr působením vodních extraktů ze sazenic ječmene. Aktivní princip těchto extraktů byl identifikován v roce 1833 A. Payenem a J. Persaudem. Ukázalo se, že jde o enzym amylázy. V roce 1836 T. Schwann objevil a popsal pepsin a ve stejném roce I. Purkin a I. Pappenheim charakterizovali trypsin. V roce 1897 bratři G. a E. Buchners izolovali z kvasinek přípravek p-rime (tzv. Zymaz), který způsobil alkoholovou fermentaci. Toto skoncovalo s kontroverzí L. Pasteura (věřil, že pouze celá živá buňka může způsobit fermentaci) a J. Liebig (věřil, že fermentace je spojena se zvláštními záležitostmi). Nakonec. 19. století E. Fisher navrhl první teorii enzymové specifičnosti. V roce 1913 L. Michaelis formuloval obecnou teorii kinetiky enzymových p-tiónů. V krystalickém. První enzymy získaly J. Sumner v roce 1926 (ureáza) a J. Northrop v roce 1930 (pepsin). Poprvé byla primární struktura (aminokyselinová sekvence) enzymů vytvořena W. Steinem a S. Moorem v roce 1960 pro ribonukleázu A a v roce 1969 provedla P. Merrifield tuto chemickou látku. syntézy tohoto enzymu. Prostorová struktura (terciární struktura) enzymů byla nejprve stanovena D. Phillipsem v roce 1965 pro lysozym. Ve 2. patře. 20 palců. katalytické aktivita byla také objevena u některých RNA (nazývaných ribozymy).

Klasifikace enzymů. Historicky mnoho enzymů bylo přiděleno triviální názvy, často nesouvisí s typem katalyzovaného okresu. Překonat potíže, které se vyskytly uprostřed. 20 palců. klasifikace a nomenklatura enzymů. Na doporučení Mezinárodního biochemie. Unie, všechny enzymy, v závislosti na typu katalyzované oblasti, jsou rozděleny do 6 tříd: 1. oxidoreduktáza, 2. transferáza, 3. hydroláza, 4. lipáza, 5. izomeráza a 6. - ligázy. Každá třída je rozdělena do podtříd podle povahy funkcí. skupiny substrátů vystavených působení chem. transformace. Podtřídy jsou dále rozděleny do podtříd, v závislosti na typu enzymu podílejícího se na transformaci. Každý dostatečně charakterizovaný enzym má klasifikační číslo čtyř číslic označující třídu, podtřídu, podtřídu a počet enzymů. Například a-chymotrypsin má číslo 3.4.21.1.

Oxidoreduktázy zahrnují enzymy, které katalyzují oxidaci. okres Enzymy tohoto typu nesou atomy H nebo elektrony. Mnoho oxidoreduktáz jsou enzymy dýchání a oxidační fosforylace.

Transfery katalyzují přenos funkce. skupiny (CH3, COOH, NH2, CHO atd.) Z jedné molekuly na druhou.

Hydrolázy katalyzují hydrolytický účinek. štěpení vazeb (peptid, glykosid, ester, fosfodiester atd.);

L a a se katalyzují nehydrolyticky. štěpení skupin ze substrátu za tvorby dvojné vazby a zpětné vazby. Tyto enzymy mohou štěpit CO2, H2O, NH3 a další

Izomerázy katalyzují tvorbu substrátových izomerů, včetně cis-, trans-izomerizace, posunutí vícenásobných vazeb, stejně jako skupiny atomů v molekule.

H a g a h y - enzymy, které katalyzují spojení dvou molekul k vytvoření nových vazeb (C - C, C - S, S - O, C -, N, atd.) Jsou obvykle připojeny k štěpení pirofos-fatnoy připojení, např. na ATP.

Vlastnosti struktury enzymů. Mol hmotnost enzymů se pohybuje od 10 4 do 10 10 a více. Nejběžnější enzymy s mol. m. 20-60 tis., větší jsou většinou z několika. identických (homomerů) nebo různých (heteromerických) podjednotek, spojených nekovalentními vazbami. Podjednotka může sestávat ze dvou nebo více řetězců spojených disulfidovými vazbami.

V primární struktuře enzymů jednoho typu izolovaných i od evolučně vzdálených organismů je často pozorována určitá homologie a některé oblasti zůstávají prakticky nezměněné. Sekundární struktura se vyznačuje velkou rozmanitostí obsahu helixů a struktur (viz Proteiny). - Struktury tvoří jádro mnoha enzymů a tvoří "podpůrnou" strukturu. Soubor standardních prvků sekundárních struktur a specificky položených úseků polypeptidového řetězce, které jsou umístěny určitým způsobem v prostoru, tvoří terciární strukturu, která určuje biol. Enzymy Svatého ostrova.

Terciární struktura je pro každý enzym jedinečná, ale pro stejný typ enzymů, dokonce i velmi odlišných v primární struktuře, může být prostorové uspořádání řetězců b. podobné (např. chymotrypsiny a subtilisiny). Často v terciární struktuře lze rozlišit samostatné kompaktní části (domény) spojené úseky polypeptidového řetězce. Organizace v prostoru několik. podjednotka určuje kvartérní strukturu enzymů.

Na povrchu enzymového bílkovinného globule nebo častěji ve specifikaci. štěrbiny, drážky atd. vyzařují poměrně malou plochu. aktivní centrum. Jedná se o soubor funkcí. skupiny aminokyselinových zbytků, které přímo interagují se substrátem. V aktivním centru enzymu, s výjimkou funktů. mohou obsahovat neproteinové složky - koenzymy. Takový komplex je nazýván. x o l-enzymu a jeho proteinové části - apoenzym. Zbytky aminokyselin obsažené v aktivním centru patří do naibu. konzervativní v této skupině enzymů. V aktivním centru lze izolovat oblast vázající substrát a skutečně katalyticky aktivní skupiny enzymů. Například v sub-podtřídě serinových proteáz jsou funktony. skupiny serin-195, histidin-57 a asparagové zbytky k-102. Kromě toho působí jako skupina katalyticky aktivních skupin enzymů SH skupina cysteinu, COOH skupina glugaminových skupin, fenolický hydroxyl tyrosin atd., Stejně jako funkts. skupina koenzymy - nikotinamidu kroužek nikotinamidu koenzymy (. viz niacin), aldehydová skupina (jako aldiminu) pyridoxal fosfát, thiazolin kroužek vyl-thiamin pyrofosfát, kovové ionty (např., Zn2 +, Co2 +, Mn2 +.) a další.

Výroba enzymu. Obvykle se enzymy oddělují od tkání zvířat, rostlin, buněk a kulturních tekutin mikroorganismů, biol. kapaliny (krev, lymfatické uzliny atd.). Pro získání některých těžko dosažitelných enzymů se používají metody genetického inženýrství. Z výchozích látek se enzymy extrahují fyziologickým roztokem. Pak jsou rozděleny na frakce, vysrážené soli (obvykle (NH4).2SO4] nebo, méně často, org. p-reaktory a přečistí gelovou permeací a iontoměničovou chromatografií. Na závěr. metodách afinitní chromatografie se často používají během purifikačních kroků. Monitorování postupu čištění enzymů a charakterizace čistých přípravků se provádí měřením katalyzátoru. enzymovou aktivitou za použití specifických substrátů (obvykle poskytujících barevné okraje). Množství enzymu je považováno za jednotku pro jeho množství za účelem katalyzace konverze 1 umol substrátu za 1 min za standardních podmínek. Počet jednotek enzymu označených jako 1 mg bílkoviny. specifická aktivita.

Použití enzymů. Surovém stavu enzymy od starověku používané pro potraviny a opalovacích přípravků v pečení, sýrů, vinařství, k léčbě kůže a tak dále. D. Veškeré potřebné čištěné enzymy používané v pro-ve aminokyselin a jejich směsi pro umělé výživy, výroba-ve cukru sirupy z uglevodso držící materiál pro odstranění laktosy z mléka a výroby, ve počet Leks. St-v (nek- samotné čištěné enzymy jsou používány jako lek. St-wah). Zvláště slibné aplikace v Prom-STI enzymů imobilizovaných na polymerní nosiče (např., Pro polusintetich. Nově penicilin imobilizované penicilin-amidáza se používá. Viz také enzym-vlákno). O použití enzymů v chemické látce. analýza, viz Enzymatické metody analýzy.

Lit.: Nomenklatura enzymů (Doporučení 1972), trans. z angličtiny, M., 1979; Fertsht E., Struktura a mechanismus působení enzymů, trans. s angličtinou, M., 1980; Dickson M., Webb E., Enzymes, trans. z angličtiny, t. 1-3, M., 1982; Methods in enzymology, eds. S. P. Colowick, N.O. Kaplan, N.Y.-S.F.L., 1955.

Přečtěte Si Více O Výhodách Produktů

Sladký mandlový olej

Mnoho žen objevilo jedinečné vlastnosti olejů. Výrobci je používají k výrobě vlastní kosmetiky, ale málo vědí, že tyto oleje lze použít jako nezávislé výrobky pro péči o pleť. Dnes budeme mluvit o sladkém mandlovém oleji.

Čtěte Více

Procesy vyskytující se při tepelném zpracování tvarohu

Tvarohový sýr patří k nejkomplexnějšímu jídlu.
Obsahuje od 14 (tuku) až 18% (štíhlé) vysoce kvalitní bílkoviny (hlavně kasein) a od 0,6 (chudé) do 18% (tuk) tuků.

Čtěte Více

Výhody a poškození těla při konzumaci vlašských ořechů

Ořech je již dlouho oblíbenou pochoutkou a přísadou jídel v mnoha národních kuchyních. Výhody a poškození těla ořešáku byly studovány ve dnech Hippocrates, mnozí se stále pochybují o jeho hodnotě, takže by bylo užitečné učit se o tomto druhu ořechu o něco více.

Čtěte Více